第10章_细胞骨架_第10章细胞骨架

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第10章 细胞骨架 cytoslceleton 本章内容首先简介细胞骨架的组分、分类、功能和研究细胞骨架的技术，第二介绍对胞质骨架即微丝，微管和中间纤维的超分子结构特征、装配动力学，生物学功能和发挥功能作用中的相关蛋白，以及主要由微丝和高度组织化形成的横纹肌收缩系统的精细结构和收缩机制，由微管和相关蛋白构成的纤毛，鞭毛的精细结构和运动机制有较清楚和明确的认识，并了解分子发动机的概念。

第一节 细胞骨架

细胞骨架指细胞中除了细胞器外的三维蛋白纤维网架体系。

一、组成和分布

1.微管 核周围,呈放射状向四周扩散 2.微丝 质膜内侧

3.中等纤维 分布在整个细胞中

细胞骨架具有动态的特点，并非静止不变。

二、细胞骨架的功能 1.细胞结构和形态支持 2.胞内运输 3.收缩和运动 4.空间区域组织

三、细胞骨架的研究方法 1.荧光显微镜

荧光抗体

基因工程改造的带有荧光的蛋白，一种藻类中centrin的荧光抗体显影，centrin分布在鞭毛和基体中，红色为藻类光合作用自身发出的荧光。2.电镜 3.电视显微镜

分子发动机蛋白质在微管上的移动（见箭头相对于微管位置的移动）

第二节 细胞骨架的各个组分

一、微管 Micorotubules(MTs)1.形态、化学组成和超分子结构

MT是刚性的直径约20-25nm的圆管状结构，其长度因种类和功能等的不同而有很大的变化。完整的MT经负染法显示，其壁是由一层串珠样的纵行的纤维丝包围形成的，从横截面上看，细丝共13条，这些串珠样的细丝被称为原纤丝 Protofilaments。原纤丝的化学组成是微管蛋白tubutin。微管蛋白是球状分子，分α和β两种，分子量均大约为5.5KD，在一般生物细胞内，它们均以各一个分子结合成异二聚体的形式存在。原纤丝就是由异二聚体首尾相连而成。α和β都有一个GDP结合位点，α中的位点也结合GTP，称可交换位点（exchangable site，E site）。

2.微管的类型

MTs 分单体、双联体、三联体（singlet，doublet 和triplet）三类。以单根形式存在的MT就称单微管；以两根在同一平面内并贴存在的叫二联体微管；而以每三根在同一平面内并贴存在的就称三联体MT。二联体MT的两根微管被依次命名为A管和B管，三联体的则依次命名为A，B，C管。除并贴存在外，二联体和三联体MT还有一个特殊点是：其中只有A管的管壁是完整的，有13根原纤丝，而B、C管的管壁不完整，各只有11条原纤丝，横截面上呈“C”形成，特称“C”形微管，它们正是以其“C”形的缺口部相继与前一个MT并贴。单体可动态不稳定MT，双体和三联体微管为稳定的MT。

在细胞内，单微管广泛分布于胞质内，并且可因功能需要而随时可被解聚或重新组装，一般不形成永久性结构。二联体微管只分布于鞭毛和纤毛，三联MT只存在中心粒和纤鞭毛基粒，在这里它们形成永久性结构。

各类MTs的外表面，一般都还附着些性质不同的或长或短的突起物。构成这些突起物的蛋白质被称为MT aociated Proteins。在这些MAPs中，有些，如从大脑神经细胞分离出的MAP1 和MAP2两类高分子是（HMW）蛋白和Tan蛋白，其作用主要把MTs之间，MTs与细胞的其他结构之间彼此连接起来，形成整体的网络，同时它们对MT的组装和稳定也具促进作用。另外一些，如dynein 和Kinesin（驱动蛋白）等，对MTs发挥其他方面的功能具重要作用。

3．微管的组装和解聚 On aembly and depolymerigation of MTs.1)微管组织中心 2)微管的组装过程 3)微管的极性

4)微管的动态不稳定性

5)影响微管组装和去组装的因素 新MT的组装，其起始均只发生在细胞内的一定部位，这些部位被称为微管组织中心MT organigation center(MTOC)。微管组织中心的主要作用是帮助细胞质微管装配过程中的成核反应，微管从此处开始生长，使细胞质微管的装配受统一的功能位点控制。动物细胞的中心粒就是人们熟知的MTOC。中心粒的结构：中心粒(centrosome)是动物细胞中决定微管形成的细胞器。基体：是纤毛和鞭毛的MTOC，只含有一个而非一对中心粒。

在这里，微管组装包括成粒和延长，首先是微管蛋白异二聚体首先相连接，形成一些有一定长度且呈螺纹式环卷的原纤丝。之后这些原纤丝伸直，并在一平面内平行并贴排列成一薄片，如原纤丝数目达到13，则薄片便卷成微管结构。这整个起始过程被称之为MT组装中的成核作用（nucleation）。

核化作用一旦完成，MT的进一步生长性组装便开始。MT的生长性组装与F-actin的组装十分类似。

MT同样分（+）端和（-）端，两端都可添加上Tubutin异二聚体，加添同样是可逆的，（+）添加得快，达到一定状态后同样有“treadinilling”现象，当加添的总速度小于解聚的总速度时，MT也是趋向缩短乃至消失等等。所不同的是，细胞中的MT无论它处于生长状态，平衡状态还是缩短状态，其（-）端处于MTOC中心环内的此端不解聚。

GTP浓度

MT的组装，稳定和解聚同样还受多种因素的影响和调节。

（1）GTP及其水解：在GTP浓度足够（高于临界浓度）的条件下，异二聚体的β和α亚基都各结合有一个GTP，这样的异二聚体Tubutin能有效地加添到MT末端，而一旦加上去，其β结合的GTP便可以被异二聚体自身的ATPase活性水解，使β亚基成为ADP结合型（α的不变），则此二聚体又可从MT末端解离下来，下来之后ADP便被ATP替换下来。由于GTP被水解的速度慢于二聚体加添的速度，MT末端便可形成“GTP”帽，所以MT表现为不断生长。反之如GTP不足，相应的，β亚基ATP结合型二聚体量不足，于是即便在MT的（+）端也不能形成“GTP”帽，MT便趋于解聚和缩短。

（2）MTOC的类型：由中心体驱动组装的MT。（-）端一直埋于中心体内，这样MT不从（-）端解聚，只从（+）端解聚。

（3）Ca2+、Mg2+和温度：Ca2+阻止组装，Mg2+促进组装，低温引起解聚。

（4）MAPs中心体基质中的γtubutin促进核化。基粒表面的MAPs具使MT稳定和加速组装的作用。

（5）特异性药物

微管结合蛋白(microtubule aociated protein, MAP)①.使微管相互交联形成束状结构, 与其它细胞结构交联, 如质膜、微丝 和中等纤维等 ②.通过与微管成核的作用促进微管的聚合 ③.在细胞内沿微管转运囊泡和颗粒 ④.提高微管的稳定性

分子发动机

细胞内的一类利用ATP供能产生推动力、进行细胞内物质运输或运动的蛋白质。是化学机械转化器,将化学能ATP转化成机械能,以此运送细胞内货物,包括各种类型的小泡、线粒体、溶酶体、染色体等。种类：1.肌球蛋白(myosin)家族；2.驱动蛋白(kinesin)家族；3.动力蛋白(dynein)家族 运输的主要特点：1.单方向运输；2.逐步进行而非轮式连续运行

驱动蛋白(kinesin)的结构和功能

① 支架作用与细胞形态和结构形成的维持。例如：非球形细胞形态与MTs（中心体MTOC微管）纤鞭毛，神经元的突起；大阳虫轴足等等。② ③ ④ ⑤ ⑥ ⑦ 胞内物质运输。例子：小泡运输与Kinesin的参与； 色素颗粒运输。

纤鞭毛形成与纤毛鞭毛运动

中心粒和毛基粒（生毛粒）构成与纤鞭毛生长 纺锤体构成与染色体移动

植物细胞壁纤维素微纤维的沉积之控制

动力蛋白(dynein)的结构和功能：由微管的正端向负端；有丝分裂中染色体运动的力的来源。

4.微管的功能Functions of MTs a.支架作用

b.细胞内物质运输的轨道 c.纤毛和鞭毛的运动元件

d.参与细胞的有丝分裂和减数分裂 纤毛和鞭毛的运动元件

纤毛和鞭毛都含有一个规则排列的由微管相互连接形成的骨架，称为轴丝。轴丝的外面由膜包围，组成轴丝的微管呈规律性排列，即9组二联微管在周围成等距离的排列成一圈，中央有两根单个的微管，成为“9＋2”的微管形式。中央有两个微管之间由细丝相连，外包有中央鞘。周围的9组二联管，近中央的一根称为A管，另一条称为B管。

纤毛/鞭毛的动力微管的滑动模型 纤毛动力蛋白是一种多头的发动机蛋白，很像是一束具有2－3个头的花，每一支花都是由一个大的球形结构域和一个小的球形结构域组成，中间通过一个小的杆部同基部相连。纤毛动力蛋白的基部同A管相连，而头部同相邻的B管相连，头部具有ATP结合位点，能够水解ATP。

微管 – 内容小节

微管主要分布在核周围，它由微管蛋白异源二聚体组成。微管有单管、二联管和三联管，其中单管不稳定，二联管和三联管稳定。微管的体外组装分为成核与延长两个过程，其中成核是限速步骤。微管有（+）端和（-）端，因此微管有极性。细胞内的微管处于动态不稳定状态。影响微管体外装配的因素有GTP浓度、压力、温度、pH值、微管蛋白临界浓度和药物等。微管通过与微管结合蛋白（MAP）结合扩展起功能。

微管的功能有支架、细胞内物质运输的轨道、纤毛和鞭毛的构件、参与细胞的有丝分裂和减数分裂等。

二、微丝 Microfilaments

（一）类型和结构

比微管短和细，更具有弹性，常成束存在，广泛存在于各种细胞中。数量比微管多，是真核细胞中最丰富的蛋白质。

肌动蛋白以两种形式存在，即单体和多聚体。单体的肌动蛋白是由一条多肽链构成的球形分子，又称球状肌动蛋白，外形类似花生果。肌动蛋白的多聚体形成肌动蛋白丝，称为纤维状肌动蛋白。

肌动蛋白是一种中等大小的蛋白质，由375个氨基酸残基组成，并且是由一个大的、高度保守的基因编码，单体肌动蛋白分子的分子质量为43kDa，其上有3个结合位点。1个是ATP结合位点，另两个都是与肌动蛋白结合的结合蛋白位点。

（二）装配动力学

G-actins的组装过程是MF组装的基本过程和决定性过程。与首尾连接相应，MF的两端具不同的极性。一端为（+）端，另一端为（－）端。在组装过程中，两端都可以加添上G-actin同时又可能解离下G-actin,但所不同的是，（+）端的加添速度始终大于（—）端，而解离的速度一般小于（—）端。当两端的加添都大于解聚时，MF表现快速生长。当（-）进入平衡时，MF仍可因（+）继续生长而生长。当（—）的加添速度小于解聚速度时，而（+）端的加添速度仍大于解聚速度时，MF亦表现生长，但（—）端已进入不断缩短之中。当两端的总加添速度与两端的总解聚速度相等，（—）端的不断缩短 =（+）端的不断增加，MF长度保持不变。在这样两种情况下任何从（+）端加添上的G-actin，都将逐渐变得靠近（-）端，并最终从（-）离开，这种现象被称为“treadmilling”（轮回行为或踏车行为）。

如总的加添G-actin的速度小于解聚的速度，则总的表现为解聚，MF将逐渐缩短乃至消失。微丝的组装和解聚都需要有ATP存在。游离的G-actin都结合有一个ATP，当其聚合时，ATP水解且ADP保持结合状态，因此F-actin中的actin都聚合有ADP，而脱离F-actin时，则需要ATP置换下ATP。

组装和解聚受Ca2+Mg2+Na+K+等阳离子的调节和影响，Mg2+ 存在及高浓度的Na+、K+和低浓度的Ca2+为组装所必须，或促进组装，反之则发生解聚。

已知有的药物对微丝有特异性作用，如细胞松弛素B（Cytohalasin B）可切断微丝，并于微丝末端结合，从而阻止G-actin聚合，破坏微丝网络，破坏微丝的各种功能（除肌肉外），实验中可用于核。又如鬼笔环肽（philloiclin），能专与F-actin结合，抑制解聚，稳定微丝，都是用于研究微丝的药物。

（三）微丝结合蛋白

已经分离出来的微丝结合蛋白有100多种，可分为以下不同类型： 1．单体隔离蛋白（monomer sequestering protein）

细胞中约有50%的肌动蛋白为可溶性肌动蛋白，大大高于肌动蛋白组装所需的临界浓度。但是这些蛋白与其它蛋白结合，构成一个隐蔽的蛋白库。只有当细胞需要组装纤维的时候这些可溶性肌动蛋白才被释放出来。如：thymosin与actin结合可阻止其向纤维添加，抑制其水解或交换结合的核苷酸。核化蛋白（nucleating protein）2．末端阻断蛋白（end-blocking protein）

作用是调节肌动蛋白纤维的长度，结合在（+）或（-）极形成“帽子”，阻止其它单体添加。如骨骼肌细肌丝的（-）端被tropomodulin封闭，（+）端被CapZ封闭。3．交联蛋白(cro-linking protein)

每一种蛋白含有2至多个微丝结合部位，因此可以将2至多条纤维联系在一起形成纤维束或网络。分为成束蛋白和成胶蛋白两类，成束蛋白如：丝束蛋白（fimbrin）、绒毛蛋白（villin）和α-辅肌动蛋白（α-actinin），可以将肌动蛋白纤丝交联成平行排列成束的结构。成胶蛋白，如细丝蛋白（filamin）促使形成肌动蛋白微丝网。4．成束蛋白

5．纤维切割蛋白（filament severing protein）

此类蛋白能结合在微丝中部，将微丝切断。如溶胶蛋白（gelsolin）。6．肌动蛋白纤维去聚合蛋白（actin-filament depolymerizing protein）

如cofilin可结合在纤维的（-）极，使微丝去组装。这种蛋白在微管快速组装和去组装的结构中具有重要的作用，涉及细胞的移动、内吞和胞质分裂。7．膜结合蛋白（membrane-binding protein）

如粘着斑蛋白（vinculin）可将肌动蛋白纤维量接在膜上，参与构成粘合带。8． 膜桥蛋白

有关microfilament aociated proteins 种类，以及它们在微丝组装与解聚，微丝网架的形成与解离，在微丝功能发挥等中的作用，可进一步参阅郑氏和瞿氏教材。

与微丝结合加速(-)端的单体肌动蛋白的解聚，并保持与单体肌动蛋白的结合，防止它参与新的多聚体形成。profilin可以促进单体肌动蛋白中的ADP换成ATP，形成ATP-单体肌动蛋白，再加入多聚体形成，或参与由Arp2/3蛋白帮助成禾的新多聚体。

组装和解聚，或成为稳定的结构，还受微丝结合蛋白调节和影响，或者说须这类蛋白参与。如：抑制蛋白Profilin,与G-actin分离则起相反作用，又如capping protein,能与F-actin（+）端结合，从而阻止F-actin生长。

丝束蛋白(fimbrin)和a-辅肌动蛋白(a-actinnin)

（四）分子发动机-肌球蛋白

Myosin分两类，总体上是个大家族。一类叫myosinI,一类叫myosinII.MyosinII由两条长2000aa的同样的重链和四条轻链组成，总分子量约50万D。四条轻链又分为两种，一种长约190aa，另一种长约170aa，各两条。整个分子分为两部分：两个长椭球形的头和一个长长的尾巴。头部由每条重链的N端肽段和各一条轻链折叠结合而成，是具ATP酶活性的结构部分；尾部长约134-150nm，由两条重链的其余部分相互左旋盘绕而成，其中每条链本身又从头至尾为α螺旋。头部与尾部之间可被木瓜蛋白酶切断，尾部的近头端一段又可被胰酶切断，切成的片段各有相应的名称。I类myosin与II类间的主要区别是只一个头部上的尾部缺乏或缩短。

滑动模型：

1.肌动蛋白的头是同肌动蛋白结合在一起的，其ATP结合位点闲置，留下一个空隙，此时一个ATP分子同头部闲置的ATP结合位点结合，由ATP的结合。使肌球蛋白头部构型发生变化，导致肌球蛋白的头部同肌动蛋白脱离。

2.肌动蛋白的头同肌动蛋白脱离之后，ATP被水解产生ADP和Pi，引起肌球蛋白的头部弯曲，在这种新型的构型之下，肌球蛋白的头部同肌动蛋白脱离。

3.Pi释放，头部与肌动蛋白强结合，头部弯曲，引起细肌丝移动。4.ADP释放ATP结合上去，头部与肌动蛋白纤维分离。如此循环。

肌球蛋白功能

3种肌球蛋白的功能不同，肌球蛋白II为肌肉收缩和胞质分裂提供动力，而肌球蛋白I和V涉及细胞骨架与膜之间的相互作用，如膜泡运输。不同肌球蛋白的特殊功能由它们的尾部来决定。

（五）肌细胞的收缩 1.肌细胞的超微结构

一块块的骨骼肌是有无数平行排列的肌细胞有组织地捆扎而成的。肌细胞的直径约10-100μ，长度为数厘米（人的平均长3cm），因为是长柱状，特称为肌纤维。

关于骨骼肌细胞（肌纤维）的超微结构，还有以下几点应指出：

1）一条肌纤维内的肌丝是分割为若干亚束的，每一亚束即称为一条肌原纤维（myofibril），其直径一般为1-2μ，但也有小于0.2μ的。

2）肌纤维的内质网特称肌质网sarcoplasmic reticulum。肌质网具有这样的特点：只分布在肌原纤维之间和质膜与肌原纤维之间，成为肌原纤维之间的分隔；并且沿纵向上分节，节的长短约等于肌节的长短；每一个节实为一个独立的彼此贯通的类囊体，节的两端为膨大的扁管，节的中部形成网状。3）质膜在内质网节间的某些点上内陷为所谓横管，横管也沿着肌原纤维间分支贯通，在相邻的内质网之间形成分隔内质的管网。

4）肌细胞的线粒体，亦只分布在肌原纤维间和质膜下，而且成行的排列。

在显微水平，骨骼肌最令人注目的特征是具有周期性重复的横纹，横纹肌也因此得名。活体标本所显示的是明暗交替的横纹(striation),染色标本所显示的则是浅染、深染交替的横纹。这里明和浅染、暗和深染是完全一致的。暗带称为A带，明带称为I带。仔细的观察表明，在浅染带的中央，也有一深染的线状横带，称为Z线；而A带的中央则有一稍浅染的横带，称为H盘，H盘的中央又有一深染的线状横带，称为M线。两个Z线之间的节段称为肌节（sarcomere），肌节是收缩活动的单位。骨骼肌细胞的这种横纹结构如幻灯。超薄切片和电镜观察显示，所谓明带和暗带，原来主要是由两种细丝的平行的周期性有序排列的结果，情况如幻灯所示。

2．肌丝（myofilaments）的超分子结构与微丝结合蛋白 1）细肌丝 Thin.filament 细肌丝就是骨骼肌细胞中的微丝。微丝就是肌动蛋白纤维，更确切的说是以肌动蛋白为主体的纤维。单个的肌动蛋白是折叠成两个半球式的球状蛋白分子，称为G-actin.Actin有α、β、γ 三种，第一种为肌肉细胞特有，第二、三种存在所有的真核细胞。G-actin首尾串接组装起来，形成两条彼此右旋盘绕的多聚双螺旋多聚体，就成为肌动蛋白纤维F-actin。细肌丝中除了这样的F-actin外，还有另外两种分子，一种是原肌球蛋白（Tropomyosin），另一种是肌钙蛋白（Troponin）。前者是纤维状分子，由两条各为α螺旋的肽链相互盘绕而成，长度约等7.5个G-altin的长度，MW=64KD。肌钙蛋白由三种亚单位组成，大的叫Tn-T,为短杆状分子，小的叫Tn-C和Tn-I为球状分子。

像tropomyosin和troponin这样的分子，以及下边要介绍的myosin和Titin，还有构成Z线的重要蛋白之一---α-辅肌动蛋白和把细肌纤维（+）端锚定在Z线上的CapZ（帽蛋白Z）以及可能把细胞丝锚定于质膜的dystrophin（肌营养不良蛋白）等，都是微丝发挥功能作用或帮助微丝固桌所必不可少的蛋白质。它们被统称为微丝结合蛋白（microfilament aociated Proteins）。2）粗肌丝 Thick filaments 构成粗肌丝的分子是肌球蛋白（myosin），实际上是一种ATP酶。

粗肌丝由myosinII类分子头部向两极，尾向中心集合而成。每个粗肌丝约含数百乃至数千条myosin。3．肌肉收缩的滑动丝理论 The sliding filament theory of Muscle contraction.此理论是H.Huxly and A.Huxly 于1954年提出来的，基本的论点是：粗细肌丝间彼此滑动（彼此插入）造成彼此的缩短和整个肌纤维的缩短。依据后人对此的发展，造成这种滑动的原因和动力则是肌球蛋白的头部与细肌丝内周期性的接触，脱离，ATP水解和构像改变。

4．肌肉收缩的神经控制与Ca2+调节

神经元冲动 → 突触传递 → 横管传递冲动 → 肌质网释放Ca2+ → Tn-c结合Ca2+ → 与Tn-T相连的原肌球蛋白滑动 → 肌球蛋白头部结合位点的暴露并结合、滑动„„

冲动停止 → Ca2+被泵入ER → Ca2+-Tn-c分离 → 原肌球蛋白回原位 → ATPase不能再与细丝结合→肌肉松弛

Tn-c实为一种钙调节素（calmodulin）。钙调素为Ca2+结合蛋白，在教材第四章讲肌醇磷脂信号通路是提到，IP3引起Ca2+从ER释出，Ca2+与calnwdulin结合，而激活有关的结合酶（激酶），引起细胞的相应反应。Calnwdulin（包括Tn-c）为哑铃分子，约含有150aa,有4个Ca2+结合位点。Tn-c不同之处是：它不与有关激酶结合！最早发现的Ca2+结合蛋白就是Treponin!5.心脏肌和平滑肌的微丝系统与收缩机制问题 ①．心肌 Heart muscle Cardiac muscle 亦属Striated muscle,其muscle fiber 内的横纹特征，粗细肌丝的超分子结构，收缩的机制等均与Skeleton muscle fiber的类似。两者间的最重要区别是：心肌细胞仅为短杆状且具有粗大分支；细胞只有一个禾；细胞之间，一细胞与另一细胞的分支之间，均同时以间隙连接和桥粒连接两种方式形成端---端相连（其连接处称为*板intercalateal disc）,这样，整个心肌内便成一个完整的交织网体。

②.平滑肌 Smooth muscle 细胞（纤维）是长梭形，同样具有肌动蛋白和myosinII但它们并不形成像横纹肌那样的高度有的细肌丝和粗肌丝排列组合形式和横纹结构，而且彼此聚合成收缩性的细丝囊。而且真正收缩性的肌丝囊只是每束纤维的两端部分，中间部分则为含有中间纤维的连接支持纤维。

在每一收缩性微丝囊内，收缩的机制可能于横纹肌类似（滑丝性）

3．功能：

非肌肉细胞中的微丝系统的功能可归纳为以下几个方面：（1）“纯”支持（支撑）作用。如：inicrovilli中的。

（2）收缩作用。如细胞分裂中胞质分裂时形成的收缩环，也许还有胞质环流和胞质穿梭活动、变皱运动，吞噬体，神经管形成等都涉及收缩作用。

（3）细胞位移（移动）。（微丝网的形成与解离）如阿米巴运动中即如此。（4）胞间连丝与细胞位置的固定。如：附着带。

（5）胞内运输。如小胞在myosinI参与下的F-actin转运。

要注意的是，不同的功能，一般有不同的伴随蛋白参与。

三、中间纤维 Intermediate Filaments(Ifs)中间纤维（intermediate filaments，IF）直径10nm左右，介于微丝和微管之间。与微管不同的是中间纤维是最稳定的细胞骨架成分，它主要起支撑作用。中间纤维在细胞中围绕着细胞核分布，成束成网，并扩展到细胞质膜，与质膜相连结。1． 中间纤维的种类和一般结构模式

IF是一类形态上非常相似，而化学组成上有明显差异的蛋白质，成分比微丝和微管都复杂，可根据组织来源的免疫原性分为5类(图9-25)：角蛋白（keratin）、结蛋白（desmin）、胶质原纤维酸性蛋白（glial fibrillary acidic protein）、波形纤维蛋白（vimentin）、神经纤丝蛋白(neurofilament protein)，此外细胞核中的核纤肽（lamin）也是一种中间纤维。

中间纤维具有组织特异性，不同类型细胞含有不同IF蛋白质。肿瘤细胞转移后仍保留源细胞的IF，因此可用IF抗体来鉴定肿瘤的来源。如乳腺癌和胃肠道癌，含有角蛋白，因此可断定它来源于上皮组织。大多数细胞中含有一种中间纤维，但也有少数细胞含有2种以上，如骨骼肌细胞含有结蛋白和波形蛋白。

结构模式：中间纤维蛋白分子由一个310个氨基酸残基形成的α螺旋杆状区，以及两端非螺旋化的球形头（N端）尾（C端）部构成。

杆状区是高度保守的，由螺旋1和螺旋2构成，每个螺旋区还分为A、B两个亚区，它们之间由非螺旋式的连结区连结在一起（图9-26）。

头部和尾部的氨基序列在不同类型的中间纤维中变化较大，可进一步分为①H亚区：同源区；②V亚区：可变区；③E亚区：末端区。2.中等纤维的结合蛋白 BPAGI 斑珠蛋白(plakolobin)桥粒斑蛋白 I(desmoplakin I)桥粒斑蛋白 II(desmoplakin II)网蛋白(plectin)锚蛋白(ankyrin)丝聚蛋白(filaggrin)核纤层蛋白B受体(lamin B receptor)3.功能：

1.为细胞提供机械强度支持 2.参与细胞连接 3.维持细胞核膜稳定

4.三种细胞骨架的比较