浙江工业大学生物化学期末复习知识重点_大学生物化学重点知识

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生化复习资料

1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。

定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。

主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径.IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。

4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？

必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸

常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸

非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸

5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？

共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡

个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。

1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽

2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。

3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。

7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？

必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸）8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。

一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。

二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。

三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。

四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？

β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱）

脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸）

10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？

生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。

氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用。

11．试说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径，在有氧与无氧条件下有何主要区别？

(1)葡萄糖至丙酮酸阶段，只有甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+。NADH+H+代谢去路不同, 在无氧条件下去还原丙酮酸;在有氧条件下,进入呼吸链。

(2)生成ATP的数量不同,净生成2mol ATP;有氧条件下净生成7mol ATP。

葡萄糖至丙酮酸阶段，在无氧条件下，经底物磷酸化可生成4mol ATP（甘油酸-1,3-二磷酸生成甘油酸-3-磷酸，甘油酸-2-磷酸经烯醇丙酮酸磷酸生成丙酮酸），葡萄糖至葡糖-6-磷酸，果糖-6-磷酸至果糖-1，6-二磷酸分别消耗了1mol ATP, 在无氧条件下净生成2mol ATP。在有氧条件下，甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+进入呼吸链将生成2×2.5mol ATP，所以净生成7mol ATP。

12．简述两条主要呼吸链的组成及电子传递顺序，并标明其产生ATP的位置。

组成：NADH脱氢酶复合物，细胞色素bc1复合物，细胞色素氧化酶。电子从NADH到氧是通过这三个复合物的联合作用。而电子从FADH2到氧是通过琥珀酸-CoQ还原酶复合物、细胞色素bc1复合物和细胞色素氧化酶的联合作用。

13．在生物体内起到传递电子作用的辅酶是什么？

烟酰胺脱氢酶类（NAD、NADP+）、黄素脱氢酶类（FMN、FAD）、铁硫蛋白类（Fe-S）、辅酶Q、细胞色素类

14.说明淀粉、糖原和纤维素的结构和性质的主要区别。

结构：淀粉：天然淀粉由直链淀粉和支链淀粉组成；糖原：与支链淀粉相似分支较支链淀粉更多，但分支较短；纤维素：是一种线性的由D—吡喃葡基以β—1,4糖苷键连接的没有分支的同多糖。

性质的主要区别：直链淀粉水溶性较相等分子质量的支链淀粉差，淀粉与碘有显色反应，直链淀粉为蓝色，支链淀粉问紫红色；糖原：较易分散在水中，与碘反应呈红紫色；纤维素：微晶束相当，含有大量羟基而具有亲水性；羟基上H被取代后可制不同类型的高分子化合物。

15.什么是Tm值？哪些因素影响Tm值的大小？

Tm值：紫外吸收的增加量达到最大增量一半时的温度称为溶解温度（Tm）

因素：G－C对含量（经验公式：（G－C）%=（Tm－63.9）×2.44）、溶液的离子浓度、溶液的PH、变性剂

16.氧化磷酸化与底物水平磷酸化的区别。

氧化磷酸化：生物体通过生物氧化所产生的能量，除一部分用以维持体温外，大部分可以通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP中，此中伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用。

底物水平磷酸化：是在被氧化的底物发生磷酸化作用，即在底物氧化的过程中，形成了某些高能磷酸化合物，这些高能磷酸化合物通过酶的作用使ADP生成ATP。

17.说明缺乏维生素相关的脚气病的发病机理，为什么常吃粗粮的人不容易得脚气病？

在正常情况下，神经组织的能量来源是靠糖氧化供给，当维生素B1缺乏时，丙酮酸与α－酮戊二酸den氧化脱羧反应均发生障碍，丙酮发生堆积，使病人的血、尿和脑组织中的丙酮含量增多，出现多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭、肌肉萎缩等症状，称为脚气病。18.激烈运动后人们会感到肌肉酸痛，几天后酸痛感会消失，利用生化机制解释该现象。

激烈运动时，肌肉组织中氧气供应不足，酵解作用加强，生成大量的乳酸，会感到肌肉酸痛，经过代谢，乳酸可转换为葡萄糖等其他化合物，彻底氧化为CO2和H2O，因乳酸含量减少而酸痛感会消失。

19.说明生物体内H2O、CO2和ATP都是怎样生成的？

1、水：生物体内水生成主要有以下几个生理过程：A、蛋白质合成（脱水缩合）；B、DNA复制和RNA合成；C、呼吸作用（有氧呼吸第三阶段）；D、光合作用暗反应阶段等。

2、CO2：呼吸作用（有氧呼吸第二阶段及生成酒精的无氧呼吸第二阶段）

3、ATP：A、呼吸作用（有氧呼吸第一、二、三阶段）；B、光合作用光反应阶段 20.简述维生素B6与辅酶的关系，并列举利用维生素B6作为辅酶参与的代谢途径。

磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺为维生素B6在生物体内的活性形式，二者分别为吡哆醛和吡哆胺的磷酸酯，在在生物体内可以互相转化。磷酸吡哆醛在氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶，参加催化涉及氨基酸的各种反应。例如在天冬氨酸氨基转移酶催化的转氨基反应中，通过乒乓反应机制，谷氨酸的氨基先转移到磷酸吡哆醛中，生成α—酮戊二酸和磷酸吡哆胺，磷酸吡哆胺的氨基在转移到草酰乙酸上，生成天冬氨酸。21.解释酶的活性部位、必需基团及二者关系。

活性部位：在整个酶分子中，只有一小部分区域的氨基酸残基参与对底物的结合与催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域称为酶的活性部位。也称活性中心。

必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的基团称作酶的必需基团。联系：必需基团空间结构上彼此靠近，组成特定空间结构的区域，它能与底物特异结合，并将底物转变为产物，这一区域称为酶的活性中心。

22.影响酶促反应速率的因素有哪些？图示并详细说明各因素影响酶反应速率的原因？

酶浓度、底物浓度、PH、温度、激活剂、抑制剂、酶的别构

23.什么是酶的抑制剂？有哪些类型？

通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或丧失的作用称为的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂。

类型：不可逆抑制剂、可逆抑制剂（竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂）24.什么是糖酵解？图示糖酵解途径，并说明其生理意义。

1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程称为糖酵解。（图示看书）；生理意义：在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定的方面具有重要的生理学意义。25.简述生物膜流体镶嵌模型。

流动镶嵌模型不仅强调了膜脂、膜蛋白的互动作用，还强调了膜的动态性质。26.简述磷酸戊糖途径的生物学意义。

1.戊糖磷酸途径生成的还原辅酶II（NADPH）可参与多种代谢反应。2.戊糖磷酸途径中产生的核糖-5-磷酸是核酸生物合成的必需原料，并且核酸中的核糖的分解代谢也可通过此途径进行。核糖类化合物还与光合作用密切相关。

3.通过转酮及转醛醇基反应使丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖相互转化。

4.在植物中赤鲜糖-4-磷酸与甘油酸-3-磷酸可合成莽草酸，后者可转变成多酚，也可以转变成芳香氨基酸如色氨酸及吲哚乙酸等。

27.什么是DNA变性和复性？DNA变性后理化性质如何变化？

变性：指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。

复性：变性核酸的互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程。

变化：核酸变性后，260nm的紫外吸收值明显增加，即产生增色反应。同时粘度下降，浮力密度升高，生物学功能部分或全部丧失。28.什么是蛋白质变性和复性？蛋白质变性后理化性质如何变化？

蛋白质的变性：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但蛋白质的一级结构不被破坏。

蛋白质的复性：在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性。

变化:溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，球状蛋白变性后分子形状也发生改变。

29.说明括号中双糖所含单糖的种类、糖苷键的类型及有无还原性？（麦芽糖、蔗糖、乳糖和纤维二糖）

单糖种类

糖苷键

还原性

麦芽糖

α-D-葡萄糖

α-（1→4）糖苷键

有 乳糖

α-D-葡萄糖、β-D-半乳糖

β-（1→4）糖苷键

有 蔗糖 α-D-葡萄糖

α、β-（1→2）糖苷键 无 纤维二糖 β-D-葡萄糖

β－（1→4）糖苷键 有 30.简述四大类生物大分子的组成。

蛋白质：由氨基酸组成，（C、H、O、N、S）；核酸：戊糖、含氮碱、核苷、核苷酸（元素：C、H、O、N、P）；糖类：多羟基醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。糖类由C、H、O组成，多糖由多个单糖分子缩合而成；由脂肪酸和醇生成的脂及其衍生物组成，分为油脂和类脂，组成元素有：C、H、O、P 31.什么是高能化合物，简述高能化合物的类型？

在生化反应中，某些化合物随水解反应或基团转移反应可放出大量自由能量，称其为高能化合物。

类型：烯醇磷酸化合物、酰基磷酸化合物、焦磷酸化合物、胍基磷酸化合物、非磷酸化合物、硫脂键化合物、甲硫键化合物、磷酸化合物

32.一份子葡萄糖经过糖酵解一共消耗了几分子ATP？一共生成了几分子ATP？净生成几分子ATP？ 2,4,2 33.含有685个氨基酸残基的单一一条多肽链的蛋白质的近似相对分子质量（注：20种标准氨基酸的平均相对分子质量是138，考虑出现概率，平均相对分子质量约为128）

685*128-684*18=75368

34.什么是β-氧化？1mol硬脂酸彻底氧化可净产生多少摩尔ATP？

β-氧化在书本276页

1mol硬脂酸共18碳，经历β氧化8次，每一次生成1molNADH和1molFADH2，产生乙酰辅酶A9mol，每个乙酰辅酶A经过TCA循环生成NADH3mol，FADH21mol，GTP1mol。

如果计氧化磷酸化中1molNADH生成3molATP,1molFADH2生成2molATP，则每次β氧化生成ATP5个，每个乙酰辅酶A完全分解生成ATP12个。

所以1mol硬脂酸分解共生成ATP：5*8+9*12=148mol，每个脂肪酸活化需消耗ATP2个所以最终生成ATP 146mol 35.什么是TCA（三羧酸）循环途径？详述TCA循环途径过程（包括底物、酶、辅助因子、消耗和合成还原力、ATP的位置）和生物学意义。

主要事件顺序为：

（1）乙酰CoA与草酰乙酸结合，生成六碳的柠檬酸，放出CoA。柠檬酸合成酶。

（2）柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O转化为异柠檬酸。顺乌头酸酶

（3）异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成5碳的a-酮戊二酸，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。异柠檬酸脱氢酶（4）a-酮戊二酸发生脱氢、脱羧反应，并和CoA结合，生成含高能硫键的4碳琥珀酰CoA，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。酮戊二酸脱氢酶

（5）碳琥珀酰CoA脱去CoA和高能硫键，放出的能通过GTP转入ATP琥珀酰辅酶A合成酶

（6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1分子FADH2，琥珀酸脱氢酶（7）延胡索酸和水化合而成苹果酸。延胡索酸酶

（8）苹果酸氧化脱氢，生成草酸乙酸，生成1分子NADH+H+。苹果酸脱氢酶

生物学意义：.三羧酸循环是机体获取能量的主要方式.2.三羧酸循环是糖,脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径。3.是糖,脂肪和蛋白质三大物质转化的枢纽4.所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的合成有重要意义。

36.什么叫核酸的变性、复性和杂交？

变性：双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规团的状态的过程。

复性：变形核酸的互补链在适当的条件下重新缔合成双螺旋的过程。

杂交：在退火的条件下，不同来源的DNA互补区形成双联，或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程。

37.什么是NAD+,NADP+,FMN,FAD,CoA,TPP？

NAD+：辅酶I，全称烟酰胺腺嘌呤二核苷酸

NADP+：辅酶II，全称烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸

FMN：黄素单核苷酸

FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸（FMN、FAD是核黄素在生物体内的主要活动形式）

CoA：.辅酶A，是泛酸在生物体内的主要活性形式

TPP：硫胺素焦磷酸，是维生素B1从ATP接受一个焦磷酸基团形成的 38.增色效应和减色效应的概念？

增色效应：将核酸水解为核苷酸，紫外吸收值通常增加30%~40%

减色效应：复性后，核酸的紫外吸收降低

39.什么氨基酸的等电点？等电点氨基酸有何特性？

氨基酸的等电点：调节氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子上的—NH3+和—COO¯的解离度完全相等，即氨基酸所带静电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，不向任何一极移动

特性：在等电点，氨基酸在电场中既不向阴极也不向阳极移动，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。氨基酸的偶极离子浓度最大。

40.酸性氨基酸、碱性氨基酸和杂环氨基酸都有哪些？

酸性：天冬氨酸、谷氨酸

碱性：组氨酸、赖氨酸、精氨酸

杂环：色氨酸、组氨酸、脯氨酸

41.1mol豆蔻酸和1mol月桂酸彻底的氧化分解分别产生多少ATP？

豆蔻酸：CH3(CH2)12COOH:6×(1.5+2.5)+7×10－2=92molATP

月桂酸：CH3(CH2)10COOH:5×(1.5+2.5)+6×10－2=78molATP

脂肪酸：（CnHxOy）彻底氧化计算公式：[（n/2－1）×4]+[（n/2）×10]－2 42.什么是辅酶和辅基？二者的区别是什么？

属于有机分子类型的辅因子被称为辅酶。辅酶又可以分为一般的辅酶和辅基。一般的辅酶通常与脱辅酶松弛结合，可用透析法除去，辅基通常与脱辅酶紧张结合，甚至通过共价键结合，用温和的手段不一除去。43.酶的分类与命名？

分类：氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类，合成酶类。

命名;习惯命名法，一般采用底物和酶促反应的类型命名，有时在底物名称前冠以酶的来源。

系统命名，规定各种酶的名称需要明确标示酶的底物与酶促反应的类型。44.同工酶、抗体酶和核酶的概念？

同工酶;指能催化相同的化学反应，但酶本身的分子结构组成、理化性质、免疫功能和调控特性等方面有所不同的一组酶。

抗酶体是具有催化能力的免疫球蛋白，又称为催化性抗体。

核酶是具有催化能力的核糖核酸。45.淀粉、糖原和纤维素的糖苷键分别是哪些？

淀粉是由直链淀粉和支链淀粉组成，前者具有α-1，4键，后者除α-1，4键外还有少量的α-1,6键；糖原以α-1，4-糖苷键相连形成直链，其中部分以α-1,6-糖苷键相连构成支链：纤维素：β-1,4-糖苷键。

46.何为尿素循环，合成的尿素N和C的分子来源是什么？

尿素循环又称鸟氨酸循环，1.鸟氨酸与氨及CO2结合生成瓜氨酸；2.瓜氨酸接受一分子氨而生成精氨酸；3.精氨酸水解产生尿素，并重新生成鸟氨酸。

N：谷氨酸和天冬氨酸

C：CO2 47.全酶有哪些部分组成，各成分分别有哪些生理功能？

全酶是由脱辅酶和辅因子组成。脱辅酶具有结合底物的作用，决定了酶作用的专一性。辅因子可以作为电子、原子或某些化学基团的载体起作用，参与并加快反应进程。48.动物体内氨的来源和去路有哪些？

来源:氨基酸通过有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用从而生成氨。

去路：排泄、以酰胺的形式贮存、重新合成氨基酸和其他含氮物。

49.指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极还是保持原点？

(1)胃蛋白酶（pI 1.0），在pH5.0（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH6.0（3）α—脂蛋白（pI 5.8），在pH5.0和pH9.0 50.什么是碘值、皂化值和酸值？

碘值指100g油脂吸收碘的质量（g），由于测定油脂的不饱和程度。皂化值指皂化1g油脂所需的KOH的质量（mg），用来衡量油脂的平均相对分子质量的大小。酸值即是中和1g油脂中的游离脂肪酸所需的KOH质量（mg）。