9第九章 细胞骨架_第九章细胞骨架

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第九章 细胞骨架(Cytoskeleton)

细胞骨架的概念

细胞骨架是指存在于真核细胞中的蛋白纤维网架体系.有狭义和广义两种概念

（1）在细胞质基质中包括微丝、微管和中间纤维。

（2）在细胞核中存在核骨架-核纤层体系。核骨架、核纤层与中间纤维在结构上相互连接,形成贯穿于细胞核和细胞质的网架体系。

第一节 微丝(microfilament, MF)又称肌动蛋白纤维(actin filament), 是指真核细胞中由肌动蛋白(actin)组成、直径为6-7nm的骨架纤维。

是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋，形状如双线捻成的绳子。

一、微丝的组成与装配

肌动蛋白(actin)是微丝的结构成分，大小为43KDa，外观呈哑铃状, 这种actin又叫G-actin，由G-actin形成的微丝又称为F-actin。

（一）肌动蛋白的种类 在哺乳动物和鸟类中，已至少发现6种肌动蛋白，其中4种称为-肌动蛋白，分布于横纹肌、心肌、血管平滑肌和肠道平滑肌。另两种为-actin和-actin，普遍存在于所有真核细胞中。

（二）肌动蛋白的存在形式与装配

1、在缺乏离子时（Na+、K+），肌动蛋白成球形单体存在，球形肌动蛋白单体称为G-肌动蛋白。

2、在含有Mg2+和高浓度的Na+、K+的中性盐溶液中，G-actin装配成纤维状肌动蛋白，纤维状肌动蛋白也称为F-actin。

3、微丝的装配

（1）肌动蛋白单体具有极性, 装配时单体呈头尾相接, 成为具极性的微丝，既正极与负极之别。

（2）体外实验表明，具有极性的微丝在装配时，新的肌动蛋白单体加到微丝两端的速度不同，速度快的一端为正极，慢的一端为负极；去装配时，负极比正极快。由于G-actin在正极端装配，负极去装配，从而表现为踏

车行为。

（3）体内装配时，MF呈现出动态不稳定性，主要取决于F-actin结合的ATP水解速度与游离的G-actin单体浓度之间的关系。

在一定条件下，微丝表现为一端因加上肌动蛋白单体而延长，另一端因肌动蛋白单体脱落而缩短，形成一种踏车现象。

二、微丝结合蛋白

（一）肌肉收缩系统中的微丝结合蛋白

（二）非肌肉细胞中的微丝结合蛋白

（三）微丝结合蛋白将微丝组织成三种主要形式

整个骨架系统结构和功能在很大程度上受到不同的细胞骨架结合蛋白的调节。图

微丝结合蛋白

sequester：隔绝，分离，隐退；monomer：单体；Depolymerize：解聚。server：切割，断绝。

（一）肌肉收缩系统中的有关蛋白

1、肌球蛋白(myosin)

2、原肌球蛋白(tropomyosin, Tm)

3、肌钙蛋白(Troponin, Tn)

4、其他结合蛋白

1、肌球蛋白（myosin）

（1）所有actin-dependent motor proteins都属于该家族，其头部具ATP酶活力，沿微丝从负极到正极进行运动。

（2）已知15类（myosin I-XV）；

（3）Myosin Ⅱ ：主要分布于肌细胞，是一种长约140nm的纤维蛋白，由2个重链和4个轻链组成；

有两个球形头部结构域(具有ATPase活性)和一个螺旋化的尾部，尾部是由2条重链以双螺旋缠绕而成，2条重链的末端和2条小的轻链盘绕成球形头部。

多个Myosin尾部相互缠绕，形成myosin filament，即粗肌丝。

Myosin V结构类似myosin II，但重链有球形尾部。Myosin I由一个重链和两个轻链组成。Myosin I、II、V都存在于非肌细胞中，II型参与形成应力纤维和胞质收缩环，I、V型结合在膜上与膜泡运输有关。肌球蛋白的排列

肌球蛋白分子平行交错排列成粗肌丝，每一条粗肌丝可分为均等的两段，两段的肌球蛋白分子以尾部相对相连。每条粗肌丝由4000个肌球蛋白分子规则排列而成，各分子的头部在粗肌丝上的排列具有一定的间隔距离。

因此肌球蛋白的尾部朝向粗肌丝的中央，而头部朝向粗肌丝的两端。

2、原肌球蛋白（Tropomyosin,Tm）Mr为64KDa，分子长度40nm，是由2条平行的多肽链形成的-螺旋结构，组成两条平行纤维，呈长杆状。双螺旋链彼此首位相接，可形成更长的链。

Tm位于肌动蛋白丝的螺旋沟内，每条肌动蛋白双螺旋链均有Tm双螺旋链与之结合，两者相伴而行。

每个Tm的长度相当于7个肌动蛋白分子排列的长度。

主要作用是加强和稳定肌动蛋白丝，调节肌动蛋白与肌球蛋白结合。

3、肌钙蛋白（Troponin,Tn）

Tn分子质量为80KDa，为复合物，包括三个亚基：（1）钙结合亚基（Tn-C）(Ca2+敏感性蛋白)：能同2个Ca2+特异结合，引起Tn构象发生变化;

（2）原肌球蛋白结合亚基（Tn-T）： 对原肌球蛋白具有高度亲合力，可与原肌球蛋白结合;

（3）抑制亚基（Tn-I）：有一部位可同肌动蛋白结合，但不结合Ca2+；可抑制肌球蛋白头部的ATPase活性，并抑制肌动蛋白与肌球蛋白头部接触，使肌球蛋白与肌动蛋白丝之间形不成横桥。肌钙蛋白的排布

Tn分子和Tm分子在肌动蛋白丝上规则分布，每40nm就有一个Tn分子。这样每7个球形肌动蛋白分子的长度中平均就有1个Tn和1个Tm。

4、其他结合蛋白

（1）CapZ：位于肌细胞的“Z”线处，与肌动蛋白丝“+”极结合，具有阻止肌动蛋白丝解聚和稳定肌动蛋白丝的作用。（2）原调蛋白（tropomodulin）：与肌动蛋白丝“-”极结合，作用同CapZ。

（3）黏着斑蛋白（vinculin）:具有将肌动蛋白丝连接到质膜上的作用。（4）-辅肌动蛋白（-actinin）通常为两个相同多肽的二聚体，呈杆状，主要存在于“Z”线中、肌动蛋白丝之间以及肌动蛋白丝同质膜相连的部位。

它一般是结合在肌动蛋白丝的端点，将多个肌动蛋白丝的端点粘连在一起。可介导肌动蛋白和组蛋白之间的连接，并能横向将肌动蛋白丝连接成束。

作用是将肌动蛋白丝固定在“Z”或质膜上，（二）非肌肉细胞中的微丝结合蛋白 非肌肉细胞中的微丝结合蛋白主要与微丝的装配及功能密切相关，根据功能可分为以下三类：

1、横连蛋白（cro-linking protein）这类蛋白分子具有两个或多个肌动蛋白结合位点，能同时结合多条肌动蛋白丝而将其横连成束。主要有辅肌动蛋白、毛缘蛋白、血影蛋白、黏着斑蛋白、踝蛋白等。

非肌肉细胞中也存在肌动蛋白、原肌球蛋白、-辅肌动蛋白等，而肌钙蛋白在非肌肉细胞中尚未发现。

2、戴帽蛋白（capping protein）

这类蛋白可结合到肌动蛋白丝的一端，对肌动蛋白丝的长度和装卸具有调节作用。属此类的有凝溶胶蛋白、截断蛋白、微绒毛蛋白。

3、单体稳定蛋白（monomer stablizing protein）

这类蛋白分子能与肌动蛋白单体结合，具有抑制G-actin装配成F-actin，进而调节G-actin和F-actin之间动态平衡的作用，属此类的有促聚蛋白、钙调结合蛋白等。（1）Parallel bundle: MF同向平行排列，主要发现于微绒毛与丝状伪足。

（2）Contractile bundle: MF反向平行排列，主要发现于应力纤维和有丝分裂收缩环。（3）Gel-like network: 细胞皮层(cell cortex)中微丝排列形式，MF相互交错排列。

（三）微丝主要组织形式

Contractile 可缩的、收缩性的三、微丝特异性药物

1、细胞松弛素(cytochalasins)：可以切断微丝，并结合在微丝正极阻抑肌动蛋白聚合，因而导致微丝解聚。

2、鬼笔环肽(philloidin)：与微丝侧面特异性结合，防止MF解聚，使微丝纤维稳定而抑制其功能。

◆影响微丝装配动态性的药物对细胞都有毒害，说明微丝功能的发挥依赖于微丝与肌动蛋白单体库间的动态平衡。这种动态平衡受actin单体浓度和微丝结合蛋白的影响。

四、微丝的功能

（一）横纹肌的结构及其收缩机制

（二）维持细胞形态，支持微绒毛

（三）参与胞质分裂

（四）细胞运动

（五）形成应力纤维(stre fiber)

（五）细胞运动

（一）横纹肌的结构及收缩机制

1、横纹肌的细微结构

横纹肌由肌纤维组成，每条肌纤维又由若干肌原纤维组成，肌原纤维包括粗肌丝和细肌丝。粗肌丝主要成分是肌球蛋白，细肌丝的主要成分是肌动蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白。

2、肌小节的组成（1）在显微镜下可看出，肌原纤维上整齐的排列着许多明暗相间的带：

明的称为明带（I带），在I带中央有1条暗线，称为“Z”线 ； 暗的称为暗带（A带），在暗带（A带）中央有一条明带，称为H带，H带中央有1条暗线，称为“M”线。

两条相邻“Z”线之间为1个结构单位，称为肌小节。

（2）细微结构

每一肌小节是由粗细两种肌丝平行相间排列组成。肌肉收缩时，A带长度不变，而I带和H带缩短，甚至消失。

–A带（暗带）由粗细两种肌丝组成。I带（明带）：跨越Z线两侧，只有细肌丝部分。H带：A带中央色浅部份，此处只有粗肌丝。H带的宽窄随肌肉收缩状态不同而有变化。H带中央，粗肌丝间有横桥相连，显示为M线。

–Z线：细肌丝一端游离，一端附于Z线。

3、肌肉收缩的滑动学说

4、由神经冲动诱发的肌肉收缩基本过程（1）动作电位的产生 神经冲动神经末梢神经突触释放神经递质（乙酰胆碱）肌膜极化，产生动作电位肌质网膜透性改变。（2）Ca2+的释放

（3）原肌球蛋白位移

（4）肌动蛋白丝与肌球蛋白丝的相对滑动

（5）Ca2+的回收

Ca2+同TnC结合→Tn构象变化→TnI与肌动蛋白的连接减弱并分离→Tn牵引Tm移向肌动蛋白螺旋沟的深处→肌动蛋白丝上原被Tm占据的肌球蛋白结合部位暴露。

（二）维持细胞形状，支持微绒毛

1、维持细胞形状

微丝遍及胞质各处，集中分布于质膜下（外质），这些微丝与质膜平行排列，并和其结合蛋白形成网络结构，维持细胞形状和赋予质膜强度和韧度，如哺乳动物红细胞膜骨架的作用。

2、支持微绒毛

用以增加肠上皮细胞表面积，以利于营养的快速吸收。

（三）参与胞质分裂 在细胞分裂的末期，将分离的两个子细胞之间形成收缩环，其形成部位为赤道面。由胞质中的肌动蛋白组装成的微丝平行排列而成。

（四）细胞运动 细胞的变形运动

成纤维细胞爬行与微丝装配和解聚相关

（五）形成应力纤维

应力纤维（stre fiber）广泛存在于真核细胞，是细胞内由微丝束构成的较为稳定的纤维状结构。

应力纤维由大量平行的微丝束构成，这些微丝具有极性：一端与质膜特定部位的点状接触（focal contacts）相连（此处质膜的外表面与细胞外基质紧密接触）；另一端则插入到细胞质中另一个点状接触或与中间纤维结合。

在应力纤维中还存在多种微丝结合蛋白，如

肌球蛋白、原肌球蛋白、-辅肌动蛋白等。介导细胞间或细胞与基质表面的粘着。如，细胞贴壁与粘着斑的形成相关，在形成粘合斑的质膜下，微丝紧密平行排列成束，形成应力纤维，具有收缩功能。

第二节

微 管（Microtubules）

微管是细胞质中由微管蛋白组装成的细长而具有一定刚性的圆管状结构，广泛存在于各种真核细胞。且在细胞中多呈网状或束状分布，与维持细胞形态，细胞运动及细胞分裂有关。

一、微管结构与特性

微管（MT）为内径15nm，外径24-26nm，壁厚约5nm的中空结构，在各种细胞中的形态和结构基本相同。

（一）微管的分子结构

1、微管是由13 条原纤维构成的中空管状结构。

2、每一条原纤维由微管蛋白异二聚体线性排列而成。

3、微管蛋白异二聚体由结构相似的α和β微管蛋白构成。

4、α微管蛋白结合的GTP从不发生水解或交换；而β微管蛋白也是一种GTP结合蛋白，结合的GTP可发生水解，结合的GDP可交换为GTP。

5、异二聚体上有一个秋水仙素分子结合位点和一个长春花碱结合位点。

6、各种生物的微管蛋白几乎完全相同，在进化上十分保守。

异二聚体上有一个秋水仙素分子结合位点（位于α微管蛋白肽链中的第201位的半胱氨酸）

lumen：管腔；protofilament：原纤维；plus：正端，加上的一端；minus：减去、负端；

（二）微管的装配

（1）微管具有自我装配的能力、微管蛋白彼此之间具有很强的亲合力，常以二聚体的形式存在。在体外，只要二聚体达到一定浓度，在适当的缓冲液中，异二聚体即聚合成微管。

例如，脑微管蛋白在pH6.9、4 ℃的条件下，也可自我装配成微管。（2）微管装配的条件

微管蛋白浓度：临界浓度大约1mg/ml。

温度：37℃，二聚体装配成微管；0℃微管解聚为二聚体。细胞在0℃下，其微管不复存在。

离子和GTP：微管的装配需要GTP提供能量，且需要Mg2+的存在。、微管同GTP结合可被激活，引起微管蛋白分子构象发生变化，从而使异二聚体结合成微管，GTP水解为GDP+Pi。因此当微管两端的微管蛋白具有GTP帽时，微管继续组装；而具有GDP帽时，微管趋向于解聚。

Ca2+的浓度变化也影响微管的装配。胞质中浓度升高时，可引起微管解聚，反之可促进微管装配。

（3）微管的装配方式与过程

所有的微管遵循同一原则由相似的蛋白亚基装配而成。主要装配方式是：

α和β-微管蛋白形成αβ二聚体，αβ二聚体平行于长轴重复排列形成原纤维(protofilament)；原纤维经过侧面增加二聚体而扩展为片层，当片层加宽至13根原纤维时，即合拢形成一段微管。新的二聚体再不断加到微管的末断使之延长，最终微管蛋白与微管达到平衡。

（4）微管装配是一个动态不稳定过程 微管装配的动力学不稳定性是指微管装配生长与快速去装配的一个交替变换的现象。在微管装配时，微管蛋白浓度和GTP的存在对装配影响最大：

结合GTP的微管蛋白易在微管末端聚合，而结合GDP的微管蛋白倾向于解聚。当管蛋白浓度高于临界浓度时，微管延长；当低于临界浓度时，微管缩短；当接近临界浓度时，一些微管延长，一些缩短；在某种浓度下，聚合和解聚速度相等，微管长度不变，表现为“踏车”现象。

2、微管具有极性

异二聚体均是按照αβ→αβ→αβ的方向排列成微管，这种排列方式使得所有的微管均具有固定的极性，即微管的两端在结构上是不同的，αβ→αβ即为头→尾的方向。

（1）微管在结构上具有极性。微管蛋白所处的一端尾正端（+），而α微管蛋白所处的一端为负端（-）。

（2）微管的生长也具有极性

微管的生长是通过向其远端（远离MTOC的一端）不断添加微管蛋白来实现的。通常起始端称尾端（-），生长端为头端（+）。微管的聚合与解聚具有头尾极性。微管蛋白的添加和释放主要发生在头端，头端的装卸速度大于尾端。

由于微管的结构和生长均具有极性，因此凡是由微管构成的细胞器也具有一定的极性。ciliated：有纤毛的二、微管特异性药物

1、秋水仙素(colchicine)阻断微管蛋白组装成微管，可破坏纺锤体结构。

2、紫杉酚(taxol)能促进微管的装配，并使已形成的微管稳定。

◆为行使正常的微管功能，微管动力学不稳定性是其功能正常发挥的基础。

三、微管组织中心(MTOC)

微管在生理状态或实验处理解聚后重新装配的发生处称为微管组织中心(microtubule organizing center, MTOC)。在正常生理条件下，微管的装配是由此区域开始的。

（一）微管组织中心概念

（二）常见微管组织中心

1、间期细胞MTOC：中心体(动态微管)

2、分裂细胞MTOC：有丝分裂纺锤体极(动态微管)

3、鞭毛纤毛细胞MTOC：基体(永久性结构)

（三）中心体(centrosome)中心体的结构

中心体由两个相互垂直的中心粒构成。周围是一些无定形物质，叫做外中心粒物质（PCM）。

中心粒由9组3联微管构成，具有召集PCM的作用。

MTOC处微管蛋白以环状的γ球蛋白复合体为初始组装处，先组装出（-）极，然后开始生长。

提纯的微管，在微酸性环境，适宜的温度，存在GTP、Mg2+和去除Ca2+的条件下能自发的组装成11条原纤维的微管。

（四）基体(basal body)

1、位于鞭毛和纤毛根部的类似结构称为基体（basal body）。

2、中心粒和基体均具有自我复制性质。鞘：sheath；双重线：doublet;

四、微管结合蛋白

1、微管结合蛋白又称微管相关蛋白（MAP）。包括MAP1、MAP2、tau等。

微管结构和功能的差异可能取决于所含MAP的不同。

2、MAP分子至少包含一个结合微管的结构域和一个向外突出的结构域。突出部位伸到微管外与其它细胞组分（如微管束、中间纤维、质膜）结合。

五、微管的功能

（一）维持细胞形态

（二）细胞内物质的运输

（三）细胞器的定位

（四）纺锤体与染色体运动

（五）鞭毛(flagella)运动和纤毛(cilia)运动

（一）维持细胞形态

微管本身不能收缩，但具有一定的刚性，可自然取直，因而在保持细胞外形方面起支持作用。细胞的各种形态是由微管和其他细胞骨架成分共同维持的。

如，脊椎动物呈双面凸的椭圆形的红细胞，其形状是由质膜下的微管束来维持的，这些微管束构成边缘带，支持着细胞，并使

细胞具有一定的弹性。如用秋水仙素处理细胞破坏微管，会导致细胞变圆。

对于细胞突起部分，如纤毛、鞭毛、轴突的形成和维持，微管亦起关键作用。,说明微管对维持细胞的不对称形状是重要的。

（二）细胞内物质的运输

真核细胞内部是高度区域化的体系, 细胞中合成的物质、一些细胞器等必须经过细胞内运输过程。这种运输过程与细胞骨架体系中的微管及其Motor protein有关。

1、Motor proteins

目前已鉴定的Motor proteins多达数十种。根据其结合的骨架纤维、运动方向和携带的转运物不同而分为不同类型。胞质中微管motor protein分为两大类：（1）驱动蛋白(kinesin)

（2）胞质动力蛋白(cytoplasmic dynein)（1）驱动蛋白(kinesin)是由两条重链和两条轻链构成的四聚体。由2个球形头部（直径10nm）、1个柄部和1个扇形尾部组成，总长度达80nm。

驱动蛋白是一类微管激活的ATP酶，头部可同微管结合，利用水解ATP释放的能量沿微管由“-”向“+”方向运动。（2）胞质动力蛋白(cytoplasmic dynein)是由多亚基构成的蛋白复合体，由2条相同的重链和一些种类繁多的轻链以及结合蛋白构成。

具有ATP酶活性，可沿微管由“+”极向“-”极移动，为膜泡、细胞器的胞内运输和纤毛运动提供动力。

（3）Kinesin与Dynein的运输方式 在膜泡和细胞器的胞内运输中，微管为运输物质提供轨道并对运输方向具有指导作用；而由motor protein提供运输的动力。

由于动力蛋白和驱动蛋白沿微管的运动方向相反，因此膜泡或细胞器等的运输也具有两个方向：

动力蛋白介导的由远中心体的一端（+）向近中心体的一端（-）转运；

驱动蛋白介导的运输是由近中心体的一端（-）向远离中心体的一端（+）运动。（1）驱动蛋白负责的运输: 携带线粒体(by KIF)、溶酶体、膜泡内质网或细胞边缘。（2）动力蛋白负责的运输: 携带内质网的成分、晚期内体、溶酶体细胞中心。KIF(Kinesin superfamily)

2、神经元轴突运输的类型

神经元内的轴突运输分为两种：慢速运输和快速运输。其中快速运输与微管密切相关，不仅在电镜下可看到运输颗粒和微管临近或相接触，且破坏微管结构后会阻断运输。

（三）细胞器的定位

微管可维持胞内膜性细胞器的空间定位分布，如内质网

高尔基体。

（五）鞭毛(flagella)运动和纤毛(cilia)运动

1、纤毛与鞭毛的结构

2、纤毛和鞭毛的运动形式

3、纤毛运动机制

（四）纺锤体与染色体运动

第三节

中间纤维（intermediate filament,IF)10nm纤维，因其直径介于肌粗丝和细丝之间，故被命名为中间纤维。IF几乎分布于所有动物细胞，往往形成一个网络结构，特别是在需要承受机械压力的细胞中含量相当丰富。如上皮细胞中。除了胞质中，在内核膜下的核纤层也属于IF。

中间纤维结合蛋白（IFAP）及其判定标准

一、中间纤维的成分与分布

IF成分比MF、MT复杂，具有组织特异性。虽然IF在形态上与MT、MF相似，而化学组成有明显的差别，并且它不受细胞松弛素和秋水仙素的影响，其化学性质也异。各种中间纤维虽在结构上非常相似，但其化学组成却存在显著差异。根据组织来源和免疫原性，可将其分为：

1、角蛋白纤维：为表皮细胞特有，具有α和β两类，β角蛋白存在于细胞中，α角蛋白形成头发、指甲等坚韧结构。分为：酸性角蛋白（I型）、中性或碱性角蛋白（II型）。组装时首先由I型和II型组成异二聚体，再形成中间纤维。

2、结蛋白纤维：又称骨骼蛋白skeletin，存在于肌肉细胞中，主要功能是使肌纤维连在一起。

3、神经胶质纤维：存在于神经胶质细胞。起支撑作用。

4、波形纤维：存在于间充质细胞及中胚层来源的细胞中。

5、神经元纤维：是由三种分子量不同的多肽组成的异聚体，功能是提供弹性使神经纤维易于伸展和防止断裂。

（一）中间纤维分类与分布

具有组织特异性，不同类型细胞含有不同IF。通常一种细胞含有一种中间纤维，少数含有2种以上。肿瘤细胞转移后仍保留原细胞的IF。

二、中间纤维的结构

中间纤维蛋白在结构上非常相似，一般由螺旋化杆状区，以及两端非螺旋化的球形头（N端）尾（C端）部构成。杆状区高度保守，由螺旋1和螺旋2构成，每个螺旋区还分为A、B两个亚区。IF蛋白分子量的大小主要取决于尾部的变化。

三、中间纤维的装配

（一）中间纤维装配过程

1、两个单体形成超螺旋二聚体 两个相邻亚基的对应-螺旋区形成双股超螺旋，即二聚体。一般是Ⅰ、Ⅱ型IF蛋白分子装配成异二聚体，而Ⅲ、Ⅳ型装配成同二聚体。

2、两个二聚体反向平行组装成四聚体

3、四聚体组成八聚体原纤维；

4、4根原纤维组成中间纤维。

由四聚体到IF的装配方式尚不清楚，最常见的是由8个四聚体或4个八聚体装配成IF，其横切面由32个分子组成。

（二）IF装配的特点

1、IF装配的单体是纤维状蛋白(MF、MT的单体呈球形)。

2、IF没有极性：反向平行的四聚体导致IF不具有极性。

3、IF在体外装配时不需要核苷酸（ATP、GTP）或结合蛋白的辅助，在体内装配后，细胞中几乎不存在IF单体（无动态蛋白库）。

4、装配与温度和蛋白浓度无关

（三）IF的组织及动态变化

IF蛋白合成后，基本上均装配成IF，游离的单体很少，这是与MF、MT不同的地方。但IF的存在形式也可以受到细胞调节，如核纤层的装配与解聚。

IF在胞质中形成精细发达的纤维网络，外与细胞膜及细胞外基质相连（桥粒、半桥粒），内与核纤层联系。IF与MF、MT及其他细胞器有错综复杂的纤维联络。

四、中间纤维结合蛋白（IFAP）(一）功能

1、使中间纤维交联成束、成网；

2、把中间纤维交联到质膜或其它骨架成分上。

（二）种类

已知的IFAPs约15种左右，分别与特定的中间纤维结合，如：filaggrin、Plectin、Ankyrin。

（三）特点

具有细胞特异性。

IFAP是在结构和功能上与IF密切相关，但

其本身又不是IF结构组分的一类蛋白，它是细胞中IF超分子结构的调节者。

五、中间纤维的功能

1、增强细胞抗机械压力的能力

2、角蛋白纤维参与桥粒的形成和维持

3、结蛋白纤维是肌肉Z盘的重要结构组分，对于维持肌肉细胞的收缩装置起重要作用。

4、神经元纤维在神经细胞轴突运输中起作用。

5、参与传递细胞内机械的或分子的信息。

6、中间纤维与mRNA的运输有关。角，角质：kertin

stretch:拉伸