1 第二章 蛋白质化学作业及答案_蛋白质化学作业答案
1 第二章 蛋白质化学作业及答案由刀豆文库小编整理，希望给你工作、学习、生活带来方便，猜你可能喜欢“蛋白质化学作业答案”。
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第二章 《蛋白质化学》作业及参考答案
第一部分试题
1．氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸：（a）含有一个羟基；b）含有一个氨基；c）含有一个具有芳香族性质的基团；（d）含有分支的脂肪族烃链；（e）含有硫；（f）含有一个在pH 7－10范围内可作为亲核体的基团或原子，指出该亲核基团或原子。2．某种溶液中含有三种三肽：TyrSer , GluPhe 和AspLys , α-COOH基团的pKa 为3.8;α-NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH（2.0,6.0或13.0）下，通过电泳分离这三种多肽的效果最好？ 3．利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸，哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。（a）Asp和Lys；（b）Arg和Met；c）Glu和Val；（d）Gly和Leu（e）Ser和Ala 4．胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？
5．一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为：Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段，其序列由Edman降解确定，试推断原始寡肽的序列。（a）AspValGlyAla（b）ValValGlu（c）ValVal（d）GluGly-Arg（e）ValGlyAlaGly18）/0.29% = 64138（Dal）答：略 3.解：因氨基酸残基平均分子量是110（已去水），故该肽链所含氨基酸残基数为：330000/110=3000 设有x个氨基酸残基呈α螺旋，则：0.15*X + 0.35*(3000-X)= 600，X=2250 α螺旋的长度为：2250×0.15=337.5nm α螺旋占总长度的% = 337.5nm / 600nm = 56.3%
答：略
4.解：呈α-螺旋状态时：78*0.15 nm= 11.7nm
呈β-折叠结构时：78*0.36nm = 28.08nm
答：略
5.解：一般纸层析是根据物质的极性或亲水性的大小来进行分离的。这几种氨基酸的极性大小顺序为Glu＞Ser＞Ala＞Ile，所以它们在纸层析中的快慢顺序为Glu＞Ser＞Ala＞Ile。6.解：Leu和Ile的分子量（MW）都是131Dal，根据两种氨基酸的含量来看：
Ile︰Leu = 2.48%︰1.65% = 1.5︰1 = 3︰2。
所以此蛋白质中的Ile至少有3个，Leu至少有2个。那么：
1.62% = 2*（131-18）/ 蛋白质MW 蛋白质MW = 226/1.65% = 13697 Dal 答：略
7.解：该片段中含有 180/3.6=50（圈螺旋）
该α-螺旋片段的轴长为 180×0.15=27nm
答：略
8.解：氨基酸的平均MW为120，氨基酸残基之间的距离在完全伸展时（即β-折叠结构）为0.36nm（有的资料认为是0.35nm），所以该肽链的长度为：0.36*122 = 43.92nm；该蛋白质的MW = 122*120=14640DaL
答：略 解释：
1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2.必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
4.稀有氨基酸：指存在于蛋白质中20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。5.非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞内的氨基酸。
6.构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价 7.键的断裂和重新形成。
8.构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9.蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。10.蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。11.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。12.13.14.15.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子的结构。蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
16.离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
17.疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
18.范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。19.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
20.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
21.蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变，其相对分子质量基本不降低。
22.蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。23.蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。24.凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
25.层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
26.波尔效应（Bohr effect）：增加CO2分压，提高CO2浓度，能够提高Hb亚基的协同效应，降低Hb对O2的亲和力。并且发现增加H+浓度或降低pH，也能增加亚基协同效应，促进Hb释放O2。反之，高浓度O2或增加O2分压，都将促进脱氧Hb分子释放H+和CO2。这些相互有关的现象称为波尔效应。波尔效应主要描述H+浓度或pH值及CO2分压的变化对Hb结合O2的影响，具有重要的生理意义。
27.寡聚蛋白：由2个或2个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称为寡聚蛋白。凡具有别构作用的蛋白质一般都属于寡聚蛋白。28.别构效应（作用）：又称为变构效应。当某些寡聚蛋白与别构效应剂（或称为变构效应剂）发生作用时，可以通过蛋白质构象的变化来增加或降低减蛋白质的活性。这里的变构效应剂可以是蛋白质本身的作用物，也可以是作用物以外的物质。
29.同源蛋白：在不同的机体中实现同一种功能的蛋白质统称为同源蛋白。如细胞色素C在不同种属中的分子形式有所不同，但它们的空间结构非常相似，其生物功能都是传递电子。通过同源蛋白一级结构的比较可以判断生物的亲缘关系的远近。
30.凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
31.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrohoresis))：在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。
32.Edman降解(Edman degradation)：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
33.透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
