生化与分子生物学理论课教学大纲_生物化学理论教学大纲
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《生物化学》 第2版
(供临床医学、预防医学、口腔医学、法医学、心理医学、麻醉、医学影像等本科专业使用)
教 学 大 纲
《生物化学与分子生物学》理论课教学大纲
(供临床医学、预防医学、口腔医学、法医学、心理医学、麻醉、医学影像等本科专业使用)
广东医学院临床医学等本科专业《生物化学与分子生物学》理论教学分为两部分讲授，第一部分为生物化部分，第二部分为分子生物学部分。
学时分配：理论授课总学时90学时，第一部分为生物化部分，55学时；第二部分为分子生物学部分，35学时。
教
材：中国科学院教材建设专家委员会规划教材、全国高等医学院校规划教材《生物化学》（案例版）第2版（周克元主编）。
第一部分
生物化学
第1章 绪
论
学习内容：
一、生物化学的概念与发展简介
二、当代生物化学研究的主要内容
三、生物化学与医学
四、本书的主要内容 学习要求：
一、掌握生物化学的概念
二、了解生物化学发展史
三、了解生物化学研究的主要内容
四、了解生物化学与医学的关系
五、了解本书的主要内容及其特点（案例）
第2章
蛋白质的结构与功能
学习内容：
一、蛋白质的分子组成1．氨基酸结构、分类与理化性质 2．肽、肽键、肽链与天然活性肽
二、蛋白质的分子结构
1．蛋白质的一级结构：概念及其维持作用力
2．蛋白质的二级结构：概念及其维持作用力、主要类型与超二级结构 3．蛋白质的三级结构：概念及其维持作用力、结构域 4．蛋白质的四级结构：概念及其维持作用力、亚基 5．蛋白质的分类
三、蛋白质结构与功能的关系
1．蛋白质一级结构与功能的关系、分子病
2．蛋白质空间结构与功能的关系、肌红蛋白和血红蛋白分子结构与别构效应、蛋白质构象病与朊病毒
四、蛋白质的理化性质及其分离纯化 1．蛋白质的理化性质 2．蛋白质的分离和纯化 3．蛋白质的含量测定与纯度鉴定 4．多肽链中氨基酸序列分析（自学）5．蛋白质空间结构测定（自学）学习要求：（掌握 > 熟悉 > 了解）
一、掌握蛋白质的基本组成单位、氨基酸的通式与结构特点、氨基酸的两性解离和紫外吸收性质、肽键及多肽链的连接方式；了解生物活性肽。
二、掌握蛋白质的分子结构，包括肽单元及一级、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级及四级结构概念和维持的作用力；掌握超二级结构、模体及结构域概念。
三、掌握蛋白质各级结构与功能关系、协同效应、别构效应的概念；熟悉血红蛋白的分子结构、血红蛋白空间结构与运氧功能关系；了解分子病概念及其例、蛋白质构象病与朊病毒。
四、掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性、紫外吸收等性质及相关概念；熟悉蛋白质分离纯化方法及其依据的性质；了解多肽链氨基酸测序的原理。
第4章
酶
学习内容：
一、概述
1．酶的概念
核酶、脱氧核酶的概念 2．酶的命名与分类 3．酶的化学本质
二、酶的分子结构与功能 1．酶的分子组成 2．酶的活性中心
三、酶促反应的特点与机制
1．酶促反应的特点
催化作用，酶的专一性 2．酶促反应的机制
酶-底物复合物
四、酶促反应动力学
1．底物浓度对反应速度的影响
Km和Vmax的概念 2．酶浓度对反应速度的影响
3．温度对反应速度的影响
最适温度 4．pH对反应速度的影响
最适pH 5．抑制剂对反应速度的影响
不可逆抑制，可逆抑制 6．激活剂对反应速度的影响 7．酶活性测定与酶活性单位
五、酶的调节
1．酶活性的调节
别构效应和协同效应，酶的共价修饰，酶原的激活 2．酶含量的调节 3．同工酶
概念
六、酶与医学关系(自学)1．酶与疾病的关系 2．酶在医学上的其他应用 学习要求：
一、掌握酶、核酶的概念，酶的专一性及分类。掌握结合酶、辅酶与辅基的概念。掌握活性中心、必需基团的概念。熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。了解酶的命名与分类。掌握酶促反应特点。熟悉诱导契合假说，酶-底物中间复合物学说。了解临近效应、多元催化、表面效应。
二、掌握底物浓度对反应速度的影响中米氏方程式、Km和Vm概念及意义。熟悉Km和Vm的测定方法。了解米-曼氏方程式的推导过程。掌握最适pH，最适温度的概念并了解其原理。
三、掌握不同类型可逆抑制作用的概念、特点，Km和Vm的变化。熟悉不可逆抑制剂、激活剂的概念和特点。掌握酶活性单位的定义，了解酶活性测定方法。
四、掌握关键酶、变构酶的概念。掌握酶原、酶原激活的概念、同工酶的概念。了解酶共价修饰调节概念，蛋白合成诱导、阻遏和酶降解对酶活性的调控。了解酶与医学的关系。
第5章
维生素与微量元素
学习内容：
一、脂溶性维生素
脂溶性维生素A、D、E、K
二、水溶性维生素
B族维生素8种、维生素C和硫辛酸
三、微量元素（自学）
微量元素铁、碘、铜、锌、轱、锰、硒、氟 学习要求：
一、掌握几种常见维生素的活性形式及作用；
二、了解各维生素缺乏导致的疾病。
第6章
生物氧化
学习内容：
一、生成ATP的氧化体系
1．呼吸链
电子传递链，ATP合成酶 2．氧化磷酸化，P/O比值概念 3．影响氧化磷酸化的因素
4．ATP ATP循环与高能磷酸键，ATP的利用，其他高能磷酸化合物 5．通过线粒体内膜的物质转运
二、其它氧化体系
需氧脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧化物歧化酶、微粒体氧化酶
学习要求：
一、掌握电子传递链的概念，组成，排列顺序，两条电子传递链。了解排列顺序的依据。
二、掌握底物水平磷酸化与氧化磷酸化的概念，熟悉P/O比值概念。
掌握ATP合成偶联部位。熟悉ATP合酶结构，ATP合成偶联机理。熟悉影响氧化磷酸化的因素（包括抑制剂、ADP、甲状腺素的影响）。
三、熟悉ATP循环，高能磷酸键类型，贮存和转移。
四、掌握NADH转运的两种穿梭机制。熟悉ATP/ADP转运。
五、熟悉过氧化物酶、SOD和加单氧酶。了解其它氧化体系酶类。
第7章 糖代谢
学习内容：
一、概述 1．糖的生理功用 2．糖的消化吸收 3．糖代谢的概况
二、糖的无氧分解 1．糖酵解的反应过程：基本途径、关键酶 2．糖酵解的调节 3．糖酵解的生理意义
三、糖的有氧氧化
1．糖有氧氧化的反应过程：基本途径、关键酶、三羧酸循环的生理意义 2．糖有氧氧化生成的ATP 3．有氧氧化的调节 4．巴斯德效应
四、磷酸戊糖途径
1．磷酸戊糖途径的反应过程：关键酶 2．磷酸戊糖途径的调节 3．磷酸戊糖途径的生理意义
五、糖异生
1．糖异生途径：3个能障1个膜障、关键酶 2．糖异生的调节 3．糖异生的生理意义 4．乳酸循环
六、糖元的合成与分解 1．糖元的合成代谢：关键酶 2．糖元的分解代谢：关键酶 3．糖元合成与分解的调节 4．糖元累积症
七、血糖及其调节 1．血糖的来源和去路
2．血糖水平的调节：胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素调节 3．血糖水平异常 学习要求：
一、了解糖的生理功能和消化吸收过程。
二、掌握糖酵解的概念、反应过程、关键酶及其调节，并熟悉糖酵解的生理意义。
三、掌握糖的有氧氧化的概念、反应过程、关键酶及其调节，并熟悉糖的有氧氧化的生理意义。
四、掌握磷酸戊糖途径的关键酶及其生理意义，并熟悉磷酸戊糖途径的反应过程。
五、掌握糖异生和乳酸循环的概念，并掌握糖异生的反应过程和关键酶。熟悉糖异生的生理意义。了解糖异生的调节。
六、掌握糖原合成与分解的基本反应过程、关键酶及其调节。了解肌糖原和肝糖原代谢的异同。
七、掌握血糖的概念、血糖的来源去路以及胰岛素对血糖的调节机理。熟悉胰高血糖素和糖皮质激素升高血糖的机理。了解血糖水平异常。
第8章 脂类代谢
学习内容：
一、脂类生理功能
二、脂类的消化和吸收
三、不饱和脂酸的命名及分类
四、甘油三酯代谢 1．甘油三酯的合成代谢
合成部位，合成原料，合成基本途径
2．甘油三酯的分解代谢
脂肪动员，脂肪分解代谢，脂肪酸的β-氧化，酮体的生成、利用和生理意义
3．脂肪酸的合成代谢
合成部位，合成原料，合成基本过程 4．多不饱和脂肪酸的重要衍生物—前列腺素、血栓噁烷及白三烯
五、磷脂的代谢
1．甘油磷脂的代谢
甘油磷脂基本结构与分类，合成部位和合成原料 2．鞘磷脂的代谢
六、胆固醇代谢
1．胆固醇合成部位和合成原料，胆固醇合成的调节 2．胆固醇的转化
类固醇激素生成 七．血浆脂蛋白代谢 1．血脂
组成及含量
2．血浆脂蛋白的分类、组成及结构
3．载脂蛋白
种类及其作用 4．血浆脂蛋白代谢
概况
5．血浆脂蛋白代谢异常
高脂蛋白血症 学习要求：
一、熟悉脂类的生理功能、脂类的消化和吸收、胆汁酸盐及辅脂酶的作用。了解不饱和脂酸的命名及分类。
二、掌握甘油三酯合成过程、脂肪动员的概念、限速酶及其调节。掌握甘油代谢及脂肪酸β-氧化的全过程、关键酶及能量生成。掌握酮体的概念，合成及利用的部位、过程和生理意义。掌握脂肪酸合成的原料，关键酶及调节以及必需脂肪酸的概念。熟悉脂肪合成过程。了解脂酸其它氧化的方式、不饱和脂肪酸的重要衍生物。
三、熟悉磷脂的分类、甘油磷脂的合成及降解途径。了解鞘脂的分类、合成。
四、掌握胆固醇合成代谢的原料、关键酶及调节。熟悉胆固醇的转化。
五、掌握血浆脂蛋白分类及组成、载脂蛋白生理功用，以及四种脂蛋白的代谢概况。了解高脂蛋白血症的分型及血脂异常。
第9章
氨基酸代谢
学习内容：
一、蛋白质的营养作用 1．蛋白质营养的重要性 2．蛋白质的需要量和营养价值
二、蛋白质的消化、吸收与腐败 1．蛋白质的消化 2．氨基酸的吸收 3．蛋白质的腐败作用
三、氨基酸的一般代谢 1．体内蛋白质的转换更新 2．氨基酸的脱氨基作用 3．α-酮酸的代谢
四、氨的代谢 1．体内氨的来源
2．氨的转运
3．氨的去路
尿素的生成五、个别氨基酸的代谢 1．氨基酸的脱羧基作用 2．一碳单位的代谢 3．含硫氨基酸的代谢
概况 4．芳香族蛋氨酸的代谢
苯丙氨酸和酪氨酸代谢
5．支链氨基酸的代谢
学习要求：
一、熟悉氮平衡及必需氨基酸的概念，熟悉蛋白质的生理功能。
二、熟悉蛋白质消化中各种酶的作用及γ-谷氨酰基循环。了解蛋白质的腐败作用及腐败产物。
三、掌握氨基酸脱氨基作用方式：转氨基，L-谷氨酸氧化脱氨基，联合脱氨基，基本过程。熟悉α-酮酸代谢概况。
四、掌握氨的来源和去路，氨的转运过程，丙氨酸-葡萄糖循环。掌握尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。
五、熟悉氨基酸脱羧基作用及生成的生理活性物质，熟悉一碳单位的概念、载体及生理功能，熟悉活性甲基的形式。了解甲硫氨酸循环和肌酸合成，了解由苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。专题课内容：高血氨的机理与临床。
第10章
核苷酸代谢 教学大纲
学习内容：
一、核酸的酶促降解
二、嘌呤核苷酸代谢
1．嘌呤核苷酸的合成代谢：嘌呤核苷酸的从头合成、补救合成、嘌呤核苷酸的相互转变、脱氧核苷酸的生成2．嘌呤核苷酸的分解代谢：基本过程及最终产物 3.嘌呤核苷酸的代谢异常及抗代谢物
三、嘧啶核苷酸代谢
1．嘧啶核苷酸的合成代谢：嘧啶核苷酸的从头合成、补救合成、嘧啶核苷酸的抗代谢物
2．嘧啶核苷酸的分解代谢：基本过程 学习要求；
一、熟悉核酸的消化概况和核苷酸的生理功用。
二、掌握嘌呤核苷酸从头合成途径的概念、元素来源、原料、重要中间产物和关键酶。熟悉基本过程并了解其调节。
三、掌握脱氧核苷酸的生成。熟悉嘌呤核苷酸补救合成途径、嘌呤核苷酸的相互转变。了解嘌呤核苷酸的抗代谢物。
四、掌握嘌呤核苷酸分解代谢终产物；熟悉嘌呤核苷酸抗代谢物作用，痛风症的原因及治疗原则。
五、掌握嘧啶核苷酸从头合成途径的概念、元素来源、原料、重要中间产物和关键酶。掌握脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。熟悉从头合成途径基本过程并了解其调节。
六、熟悉嘧啶核苷酸补救合成途径。了解嘧啶核苷酸抗代谢物。
七、了解嘧啶核苷酸的分解代谢的基本过程。
第11章
物质代谢的联系与调节
学习内容：
一、物质代谢的特点 1．整体性
2．物质代谢偶联能量代谢 3．代谢途径的多样性 4．代谢调节
5．物质代谢的组织特异性 6．各种代谢均具有共同的代谢池
7．ATP是机体能量储存与利用的共同形式 8．NADPH为某些物质合成提供还原当量
二、物质代谢的相互联系 1．在能量上的相互联系
2．糖、脂、蛋白质及核苷酸代谢之间的相互联系
三、某些组织、器官的代谢特点（自学）
四、代谢调节
1．细胞水平的代谢调节：包括细胞内酶的隔离分布、变构调节、化学修饰调节和酶量的调节
2．激素水平的代谢调节 3．整体调节 学习要求：
一、熟悉体内物质代谢的特点。
二、掌握糖、脂肪、蛋白质三大物质在能量代谢、物质代谢间的相互影响及互相联系。
三、了解主要组织器官的代谢特点。
四、掌握代谢调节的三级水平。掌握细胞水平代谢调节概念、关键酶及隔离分布特点。掌握酶的变构调节与化学修饰调节的概念、特点和生理意义。熟悉饥饿整体调节，了解应激整体调节。熟悉酶量调节、激素水平调节概念。
第18章 血液生物化学的教学大纲
学习内容：
一、血浆蛋白
1.血浆蛋白的分类 2.血浆蛋白的特点 3.血浆蛋白的功能
二、血液凝固(自学，参考生理学)1.凝血因子与抗凝血成分(自学)2.凝血途径(自学)3.血凝块的形成和溶解(自学)
三、血细胞代谢(自学)1．红细胞代谢 2．白细胞代谢 学习要求：
一、掌握血浆蛋白的分类。了解血浆蛋白的特点和功能。
二、掌握红细胞糖代谢主要特点；2,3-二磷酸甘油酸旁路途径的过程、酶、特点及意义；血红素合成的主要部位、原料、关键酶。熟悉血红素合成的调节。了解血红素合成的基本过程、谷胱甘肽的氧化与还原及其有关代谢、高铁血红蛋白的还原。
重点：红细胞糖代谢的特点；2,3-二磷酸甘油酸旁路；血红素合成原料、关键酶。难点：血红素合成的过程及其调节。
第19章 肝的生物化学
学习内容：
一、肝在物质代谢中的作用 1．肝在糖代谢中的作用
2．肝在脂类代谢中的作用 3．肝在蛋白质代谢中的作用 4．肝在维生素代谢中的作用 5．肝在激素代谢中的作用
二、肝的生物转化作用 1．生物转化的概念 2．生物转化反应的类型 3．影响生物转化作用的因素
三、胆汁和胆汁酸盐 1．胆汁
2．胆汁酸的代谢与功能
生成及生理作用
四、胆色素的代谢与黄疸 1．胆红素的生成 2．胆红素在血液中的转运 2．胆红素在肝细胞内的代谢
3．胆红素在肠中的转变
胆色素的肠肝循环 4．血清胆红素与黄疸 学习要求：
一、熟悉肝脏在糖、脂类、蛋白质、维生素和激素代谢中的重要作用。
二、掌握生物转化作用的概念，反应的类型，结合反应的种类、结合基团活性供体。熟悉影响生物转化因素。了解加单氧酶系。
三、掌握胆汁酸分类、胆汁酸肠肝循环及其意义。熟悉胆汁酸的生理功能。了解胆汁酸的生成。
四、掌握胆色素、游离胆红素与结合胆红素的定义；熟悉胆红素在肝脏转变、胆红素肠道中变化、胆色素肠肝循环。熟悉黄疸的概念，黄疸的病因分类及特征。了解胆红素生成、转运过程。
第十六章
细胞信息转导
学习内容：
一、信息物质
1．细胞间信息物质
神经递质、内分泌激素、局部化学介质、气体信号 2，细胞内信息物质
第二信使、第三信使
二、受体
1．受体分类、一般结构和功能
膜受体、胞内受体 2．受体作用特点
3．受体活性调节
三、信息的传递途径
1．膜受体激素信号转导机制
cAMP-蛋白激酶途径、Ca2+-蛋白激酶途径、cGMP-蛋白激酶系统、酪氨酸蛋白激酶体系、核因子кB途径、TGF-β途径 2．细胞内受体激素调节机制
四、信息途径的交叉联系
五、信息途径与疾病 学习要求：
一、掌握第二信使的概念及细胞内信息物质的种类。熟悉细胞间信息物质的概念。了解细胞间信息物质的分类及其特点。
二、掌握受体的概念及其分类、化学本质。掌握受体与配体作用的特点。熟悉4种主要受体的结构特点。了解受体活性的调节作用。
三、掌握信息传递进入细胞内的两种传递方式（膜受体介导的信息传递和细胞内受体介导的信息传递）。掌握cAMP-蛋白激酶途径和Ca2+-蛋白激酶途径。熟悉细胞内受体介导的信息传递途径。了解膜受体介导的其它信息传递途径的。
四、了解信息传递的交互联系特点。
五、了解信息传递的异常与疾病的关系。
第二部分
分子生物学
第三章
核酸的结构与功能
学习内容：
一．核酸的化学组成及一级结构
基本组成单位—核苷酸 1．核苷酸
碱基成分，戊糖与核苷，核苷酸的结构与命名
2．核酸的一级结构
核酸（DNA和RNA），多聚核苷酸链的方向性
二、DNA的空间结构与功能 1．DNA碱基组成规律
2．DNA的二级结构—双螺旋结构
3．DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装 4．DNA的功能
三、RNA的结构与功能
1．信使RNA的结构与功能
遗传密码
2．转运RNA的结构与功能 3．核糖体RNA的结构与功能 4．其它小分子RNA及RNA组学
四、核酸的理化性质、变性和复性及其应用 1．核酸的一般理化性质 2．DNA的变性
3．DNA的复性与分子杂交
核酸探针
五、核酸的分离与纯化
学习要求：
一、掌握各种碱基、核苷酸、戊糖的结构特点，DNA、RNA化学组成的异同。
二、掌握核酸（DNA、RNA）的一级结构的概念，连接键。
三、掌握DNA双螺旋结构模型的要点。掌握核小体结构特点。熟悉DNA的超螺旋结构。了解DNA在真核生物细胞核内组装。
四、掌握tRNA、mRNA、rRNA的结构特点与功能。了解其它小分子RNA。
五、掌握以下概念：溶解温度、增色效应、DNA变性与复性、核酸分子杂交。
第十二章 DNA的生物合成学习内容：
一、复制的基本规律 1．半保留复制 2．双向复制
3．复制的半不连续性
二、DNA复制的酶学和拓扑学变化 1．复制的化学反应
2．DNA聚合酶
3．复制保真性的酶学依据
4．复制中解链和DNA分子的拓补学变化 5．DNA连接酶
三、DNA的生物合成过程 1．原核生物的DNA生物合成 2．真核生物的DNA生物合成四、反转录和其它复制方式 1．反转录病毒和反转录酶 2．反转录研究的意义
3．滚环复制和D环复制（自学）
五、DNA的损伤（突变）与修复 1．突变的意义 2．引发突变的因素 3．突变分子改变类型
4．DNA损伤的修复 学习要求：
一、掌握复制、半保留复制、双向复制、半不连续性复制、复制叉、复制子、领头链、随从链、冈崎片段的概念。熟悉半保留复制的实验依据。
二、掌握参与DNA复制的主要物质的种类，原核和真核生物DNA聚合酶作用、种类及其特点，拓扑异构酶、引物酶、单链DNA结合蛋白和DNA连接酶的作用和特点。熟悉DNA复制的化学反应、保真性的酶学依据。了解DNA聚合酶的分子结构特点，复制中DNA分子的拓扑学变化。
三、掌握原核生物DNA复制过程和各阶段的特点。熟悉真核生物DNA复制过程和各阶段的特点。
四、掌握端粒和端粒酶概念，了解端粒延长机制。
五、掌握反转录概念、作用特点、作用过程。了解反转录的生物学意义。
六、掌握DNA损伤（突变）的概念、突变的类型，切除修复的基本原理。熟悉突变的意义、引发因素，光修复、SOS修复及重组修复的概念并了解其机制。
第13章
RNA的生物合成学习内容：
一、RNA合成的模板和酶 1．转录的模板
2．RNA合成由RNA聚合酶催化
全酶、核心酶 3．原核生物的RNA聚合酶及其组成 4.真核生物的RNA聚合酶及其种类与性质
二、原核生物RNA的合成过程
1．转录起始需要RNA聚合酶全酶形成转录起始复合物，2．转录延长时形成转录空泡，蛋白质的翻译也同时进行 3．转录终止分为依赖ρ因子与非依赖ρ因子两大类。
三、真核生物RNA的生物合成1．转录起始需要启动子、RNA聚合酶和转录因子的参与，形成转录起使前复合物
2．转录延长过程中没有转录与翻译同步的现象，核小体的位移或解聚 3．转录终止和加尾修饰同时进行
4．rRNA的合成，由聚合酶I催化，中度重复基因 5．tRNA和5SrRNA的合成，由聚合酶Ⅲ催化
四、真核生物RNA前体的加工
1．mRNA前体的加工包括首、尾修饰和剪接
内含子的其它剪接方式及功能、断裂基因、mRNA编辑。
2．tRNA前体的加工，插入序列3’端添加-CCA和稀有碱基生成 3．rRNA前体的加工主要为剪切
学习要求：
1．掌握 复制与转录的异同点；转录、不对称转录、模板链、编码链的概念；原核生物RNA聚合酶的全酶及核心酶的组成和作用；真核生物RNA聚合酶的主要类型和产物；转录因子的概念；真核生物的断裂基因、内含子、外显子和剪接体的概念；mRNA的首尾修饰；tRNA和rRNA转录后加工修饰特点。2．熟悉 原核生物RNA聚合酶与模板的辨认结合；原核生物转录起始、延长和两类转录终止过程的特点；真核转录因子、转录前起始复合物和真核生物转录的三个阶段；内含子剪接机制；核酶锤头结构的作用特点和研究意义，3．了解-35区、-10区、上游、下游等概念；内含子的分类和mRNA编辑；tRNA和rRNA转录后加工过程，基因概念的定义与延伸siRNA,microRNA和长链非编码RNA（lncRNA）的定义及应用。
第14章 蛋白质生物合成学习内容：
一、蛋白质生物合成体系
1.mRNA是蛋白质合成的模板 遗传密码的方向性、连续性、简并性、摆动性和通用性
2.核糖体是蛋白质合成的场所
3.tRNA是蛋白质合成的搬运工具
氨基酸的活化与氨基酰-tRNA合成酶、氨基酰-tRNA的表示方法
二、蛋白质生物合成过程
1.翻译的起始
翻译的起始因子、原核生物的翻译起始过程、真核生物的翻译起始过程
2.肽链的延长
延长因子、进位、成肽、转位
3.翻译的终止
终止密码、终止因子、核糖体解聚、多聚核糖体
三、翻译后加工及蛋白质输送 1.新生肽链的折叠
分子伴侣 2.一级结构的修饰 3.空间结构的修饰 4.蛋白质的靶向输送
四、蛋白质生物合成的干扰和抑制 1.毒素类蛋白质合成阻断剂 2.抗生素类阻断剂 3.其它蛋白质合成阻断剂 学习要求：
一、掌握遗传密码的特点、组成及其相关概念；掌握蛋白质生物合成中mRNA、tRNA和rRNA的作用；掌握氨基酸的活化过程和关键酶；
二、掌握翻译、核糖体循环、多聚核糖体的概念；掌握原核、真核生物翻译起始复合物形成的异同；熟悉翻译起始因子、延长因子和释放因子的种类及其作用；熟悉翻译起始、延长和终止过程；
三、掌握翻译后加工、新生肽链折叠、蛋白质靶向输送等概念；熟悉一级结构修饰和空间结构修饰；了解多肽链折叠、蛋白质合成后的三种靶向转运机制；
四、熟悉常用抗生素等物质抑制翻译的机理；了解白喉毒素和干扰素干扰蛋白质合成的机制。
第15章 基因表达调控
学习内容：
一、概述
1．基因表达及其调控的概念：基因、基因组、基因表达、基因表达调控
2．基因表达具有时间特异性和空间特异性
3．基因表达的方式
4．基因表达调控的生物学意义
二、基因表达调控的基本原理
1．基因表达调控呈现多层次和复杂性 2．基因转录起始调控的基本要素
三、原核基因表达调控 1．原核基因转录调控特点
2．原核基因转录的起始调控：乳糖操纵子的结构及转录调控机制（阻遏蛋白的负性调节、CAP的正性调节、协调调节）3．原核基因拥有不同的转录终止调节机制
4．原核基因表达翻译水平上的调控
四、真核基因表达调控
1．真核生物基因组的结构特点 2．真核基因表达调控的特征
3．真核基因表达的染色质水平调控（自学）4．真核rRNA和tRNA的转录调控（自学）
5．真核蛋白编码基因表达的转录起始水平调控（自学）6．真核基因表达的转录后调控
7．真核基因表达的翻译水平调控（自学）学习要求：
一、掌握基因、基因组、基因表达的概念；熟悉基因表达的方式，了解基因表达的时空特异性的意义、基因表达调控的生物学意义。
二、掌握基因转录起始调控的三个基本要素。
三、掌握原核基因操纵子的概念、乳糖操纵子的结构及其负性、正性、协调调节；了解色氨酸操纵子的结构和调控机制、原核基因表达翻译水平的调控。
四、熟悉真核生物基因组的结构特点、真核基因表达调控的特征；了解真核转录因子的分类及组成、真核基因表达的转录后调控。
第二十章
重组DNA技术
学习内容：
一、重组DNA技术的基本过程
二、重组DNA技术中常用工具酶
1．限制性核酸内切酶：限制性核酸内切酶的命名、类型、II型限制酶的作用特点、限制酶的应用及影响因素。
2．DNA连接酶
3.DNA聚合酶
三、重组DNA技术中常用载体
1．质粒载体：pBR322质粒载体、pUC质粒载体系列等。2．噬菌体载体：λ噬菌体载体、黏粒载体、M13噬菌体载体。3．人工染色体载体 4.病毒载体
四、目的基因的获得和体外重组
1.目的基因的获得：化学合成法、PCR或RT-PCR法、从基因文库中筛选。2.目的基因的体外重组：黏性末端连接、平末端连接、人工接头连接、同聚物加尾连接、T-A克隆。
五、重组DNA分子的导入和筛选与鉴定 1.重组DNA分子的导入：转化、转染、感染。
2.重组DNA分子的筛选与鉴定：根据重组载体的遗传表型进行筛选、限制酶切鉴定、核酸分子杂交法、PCR法、免疫化学检测法。
六、外源基因的表达
1.外源基因在原核系统中的表达：对外源目的基因的要求、原核表达载体、外源基因在原核细胞中的表达、原核表达系统的不足。
2.外源基因在真核系统中的表达：真核表达系统的优点、真核表达载体、外源基因的导入和转染细胞的筛选、外源基因在真核细胞中的表达。
七、重组DNA技术的应用 学习要求：
一、掌握重组DNA技术与基因工程的概念、基本原理、基本步骤。
二、掌握限制性内切酶的概念、性质和分类方法，熟悉重组技术中的其他工具酶。掌握质粒载体的概念和特点，了解其它载体的种类。
三、熟悉目的基因获取的方法、重组DNA分子的构建、导入、筛选及鉴定。
四、了解外源基因的表达，重组DNA技术的应用。
第21章
分子生物学常用技术
学习内容：
一、分子印迹与杂交技术 1．核酸分子印迹与杂交技术 2．蛋白质印迹技术
二、PCR技术
1．PCR技术的基本原理 2．PCR技术的主要特点 3．PCR技术的主要用途 4．几种重要的PCR衍生技术
三、转基因技术与基因剔除技术 1．转基因技术 2．核转移技术 3．基因剔除技术
4．基因转移和基因剔除在医学中的应用
四、生物芯片技术 1．基因芯片 2．蛋白质芯片
五、蛋白质相互作用研究技术 1．酵母双杂交系统 2．噬菌体展示技术
3．蛋白质工程中的定点诱变技术
六、蛋白质-核酸相互作用研究技术 学习要求：（掌握 > 熟悉 > 了解）
一、熟悉分子杂交与印迹技术基本原理、类型、应用。
二、掌握PCR的概念，熟悉PCR技术的工作原理及主要用途。
三、掌握转基因技术的概念，了解转基因技术与基因剔除技术的基本原理及其在医学中的应用。
四、掌握基因芯片、蛋白质芯片的概念，了解基因芯片与蛋白质芯片的用途。
五、了解蛋白质相互作用研究技术的基本原理及其用途。
六、了解蛋白质-核酸相互作用研究技术的基本原理及其用途。
第23章
基因组学与蛋白质组学
学习内容：
一、基因组学 1．结构基因组学 2．功能基因组学
二、蛋白质组学
1．蛋白质组学的研究内容 2．蛋白质组学研究技术体系
三、基因组学与蛋白质组学研究在医学中的应用
1．基因组学研究在医学中的应用 2．蛋白质组学研究在医学中的应用 学习要求：（掌握 > 熟悉 > 了解）
一、掌握基因组学的概念，了解结构基因组学和功能基因组学的概念及内容。
二、掌握蛋白质组、蛋白质组学的概念，了解蛋白质组学的研究内容及研究技术体系。
三、了解基因组学与蛋白质组学研究在医学中的应用。
第17章
癌基因与抑癌基因(自学)学习内容：
一、癌基因 1．病毒癌基因 2．细胞癌基因 3．癌基因活化的机制
4．原癌基因的产物与功能
生长因子
二、抑癌基因
1．抑癌基因的概念 2．常见的抑癌基因 3．抑癌基因的作用机制 学习要求：
一、掌握癌基因概念、病毒癌基因概念、致病机理。掌握细胞癌基因特点和分类。
二、掌握原癌基因的活化机制，原癌基因的表达产物与功用。
三、熟悉抑癌基因概念、类型和作用机理。
四、熟悉生长因子概念、分类。了解生长因子作用机理，细胞凋亡概念。
第22章
基因诊断与基因治疗（自学）
学习内容：
一、基因诊断
1．基因诊断的概念和特点 2．基因诊断的常用技术方法 3．常见的基因异常及其检测 4．基因诊断的运用
二、基因治疗 1．基因治疗的概念 2．基因治疗的策略 3．基因治疗的基本程序 4．基因治疗的应用与展望 学习要求：
一、熟悉基因诊断的概念、特点。熟悉基因诊断的常用技术。了解基因诊断在医学中应用。
二、熟悉基因治疗的概念，类型。熟悉基因治疗的基本程序。了解基因治疗在医学中应用。
广东医学院生物化学与分子生物学教研室
2014-2-27（2013年下半年修订版）
