生物化学小结与思考题：_生物化学期末小结

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第一章

蛋白质化学小结

1蛋白质的生物学作用：功能蛋白、结构蛋白

2蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含量的测定 3二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、单字缩写符）

4氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮显色、与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应

5蛋白质的一级结构：肽、肽键、活性多肽及一级结构的测定

6蛋白质的空间结构：二级结构单元（-螺旋、-折叠、-转角、自由回转）、三级与四级结构（超二级结构、结构域、亚基）及结构与功能的关系、维持蛋白质分子结构的化学键

7蛋白质的性质：大分子性质、蛋白质分子量的测定（离心法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法）、两性解离（等电点、电泳、离子交换）、胶体性质、蛋白质沉淀（可逆沉淀、不可逆沉淀）、蛋白质变性、紫外吸收及颜色反应 8蛋白质的分类：按外形及组成分类

思考题：

第一次课

1）蛋白质、氨基酸的定义。2）蛋白质有哪些生物学功能？

3）说明氨基酸的结构特点及组成蛋白质的氨基酸的特点。4）写出人体所需的八种必需氨基酸。第二次课

1）什么是氨基酸的两性解离与等电点？ 2）氨基酸有哪些重要的呈色反应？ 3）何谓生物活性肽？举例说明。

4）了解蛋白质各级结构的定义及其主要的化学键。第三次课

1）解释蛋白质种类繁多的原因及具备生物功能的条件。2）阐述蛋白质变性作用的定义、实在及影响因素。第四次课

1）蛋白质有哪些重要的化学反应？

第二章

核酸化学小结

1、酸是遗传物质载体的证明和研究历史

2、核酸的化学结构：戊糖、碱基（A、T、G、C、U），核苷、核苷酸及其衍生物的结构特点（原子编号）

3、DNA的结构：一级结构（核酸序列及其表示、基因及基因组、序列测定）、二级结构（Watson －Crick双螺旋模型、Z－DNA）、结构维持的化学键

4、RNA结构与功能：碱基组成特点、RNA的种类结构及功能

5、核酸的性质：酸碱性、变性与复性、分子杂交思考题：

第一次课

1）什么是分子生物学的中心法则？

2）说明DNA、RNA在化学组成、分子结构和生物功能方面的特点。第二次课

1）说明DNA的双螺旋结构特征。

2）什么是碱基互补原则？ 3）稳定双螺旋结构的化学键有哪些？ 第三次课

1）阐述RNA的主要类型及其结构与生物功能。2）何谓增色效应？利用该性质有什么作用？

3）什么是核酸的变性作用？任何用简单的方法来测定其变性？ 4）说明核酸变性与降解的区别。

第三章 脂类与生物膜小结

1、脂类是构成细胞表面的重要组分；

2、构成生物膜的脂类包括（甘油磷酸脂类、鞘脂类、固醇类），其共同特点是必须具备“双亲媒性”；

3、细胞中的膜系统通称生物膜；

4、生物膜的模型——流动镶嵌模型，其突出了膜的流动性和膜蛋白分布的不对称性；

5、生物膜具备重要生物功能（物质传送、保护作用、信息传递、细胞识别、生物能的转换）。

思考题：

1)构成生物膜的主要成分是什么？它们各有何作用？ 2）构成生物膜的脂类有哪些？它们的共同性质是什么？

3）何谓生物膜？在结构上有何特点？它说明了什么样的实质？生物膜有何重要生理功能？

第四章 酶小结

一、酶

1.酶的概念

2.酶催化作用的特点 ① 共性

② 特性：条件温和、高效率、专一性、易变敏感性

二、酶的化学本质及结构功能特点 I.酶：

单纯酶

结合酶：全酶 = 酶蛋白 + 辅因子 II.酶的辅因子  维生素和辅酶

 维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。 维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。

 辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物。参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。 大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。

III.酶结构与功能特点

(1)活性中心：结合部位、催化部位、调控部位(2)必须基团

(3)酶原和酶原的激活(4)同功酶

三、酶的分类及命名

四、酶作用的机制

1.酶催化作用的本质：降低反应活化能 2.酶催化作用的中间产（络合）物学说

E + S ==== E-S  P + E 3.酶与底物结合形成中间络合物的方式：锁钥假说、诱导契合假说 4.使酶具有高效催化的因素

 临近定向效应  “张力”和“形变”  酸碱催化  共价催化

五、酶促反应的速度及其影响因素 1.底物浓度对酶促反应速度的影响  米氏方程

V= Vmax [S]Km + [S]

 米氏常数Km的意义:米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。米氏常数的单位为mol/L。

 Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。

2.抑制剂对酶反应的影响

 抑制作用的类型：  不可逆抑制作用  可逆抑制作用 a.竞争性抑制 b.非竞争性抑制 c.反竞争性抑制

3.激活剂对酶反应的影响：提高酶活力

4.酶浓度对酶反应的影响:在一定条件下酶促反应的速度和酶浓度成正比。5.温度对酶反应的影响:最适温度 6.pH对酶反应的影响：最适pH 7.酶的别构（变构）效应

 别构酶的特点：  一般是寡聚酶  具有别构效应

 反应速度和底物浓度关系不符合米曼方程双曲线 8.固定化酶

六、酶的分离纯化与酶活力测定 1.酶的分离纯化

① 基本原则：提取过程中避免酶变性而失去活性 ② 基本操作程序： a.选材 b.抽提 c.分离 d.纯化

③ 酶的制剂形式与保存 2.酶活力的测定 I.概念

 酶活力：又称为酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。

II.酶活力测定就是测定一定量的酶，在单位时间内产物(P)的生成（增加）量或底物（S）的消耗（减少）量。即测定时确定三种量：①加入一定量的酶；②一定时间间隔；③物质的增减量。

III.测定酶活力常有以下几种方法  初速度法  平均速度法  动态连续测定法  快速反应追踪法

 测酶活所用的反应条件应该是最适条件  酶活力测定方法：  反应计时

 反应量的测定：根据被测定物质的物理化学性质通过定量

分析法测定。常用的方法有：光谱分析法、化学法和放射性化学法。

3.酶活力的表示方法及计算

 酶活力单位的基本定义为：规定条件（最适条件）下一定时间内催化完成一定化学反应量所需的酶量。

a.国际单位： “U” 和 “Kat” b.习惯单位

 比活力：酶的比活力是每单位（一般是mg）蛋白质中的酶活力单位数（如：酶单位/mg蛋白）。

 回收率=某纯化操作后的总活力/某纯化操作前的总活力

思考题：

1、什么是酶？它作为生物催化剂的特点有哪些？最主要特点是什么？

2、何谓全酶？酶的辅助因素包括哪些？说明全酶各部分的作用。

3、酶的化学本质是什么？如何证明？

4、解释酶活性部位、必需基团及二者之间的关系。

5、什么是酶的活性部位与别构部位？二者有何区别？

6、什么是酶原的激活？其实质是什么？酶原的生物学意义？

7、解释：同工酶、抗体酶、多酶体系、调节剂、酶的专一性

8、说明酶催化作用的本质。

9、说明米氏方程及Km值的意义。

10、何谓竞争性和非竞争性抑制作用。

11、影响酶促反应的因素有哪些？简述其影响机理。

12、什么是酶活力、比活力？测定酶活力时应注意什么？

13、酶的国际单位有几种表示方法？

14、什么是固定化酶？有何优点？举例说明它在实际生产中的应用。

15、什么是别构酶？它的动力学方程的特点如何？

第五章

生物氧化小结

1、生物氧化的概念与作用

2、NADH，FADH2的彻底氧化

3、呼吸链（电子传递链）

组成与存在位点，作用机制，抑制剂

4、磷酸化

底物水平磷酸化，氧化磷酸化，ATP产生底数量与位置，解偶联剂

思考题：

1、说明生物体内H2O、CO2、ATP都的怎样生成?

2、解释：生物氧化、呼吸链、细胞色素氧化酶、电子传递抑制剂。

3、生物体中典型的两条呼吸链是哪两条？它们每一次呼吸分别可产生多少摩尔的ATP？

4、在呼吸链中，NAD+、FAD、CoQ及细胞色素类物质是如何行使传递H+和电子功能的？

5、呼吸链中各传递体的排列顺序与规则如何？

6、解释：底物水平磷酸化、电子传递体系磷酸化、磷氧比、电子传递抑制剂。

第六章

糖代谢小结

1、糖类的概念

2、淀粉及其酶解（淀粉糊化，酶促水解）

α－淀粉酶、β－淀粉酶、葡萄糖淀粉酶 3.葡萄糖酵解及厌氧发酵

EMP、乳酸发酵、酒精发酵 4.葡萄糖的有氧代谢

丙酮酸脱羧、TCA 5.戊糖途径（G-1-P脱氢，NADPH）6.糖异生 思考题：

1、有机体中糖分解代谢的主要途径有几条？以哪条为供能代谢主流途径？

2、什么是糖酵解？了解熟悉酵解过程的各步酶促反应。

3、说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径，在有氧与无氧条件下有何区别？

4、说明三羧酸循环的生理意义。

5、计算比较1mol糖无氧酵解时和有氧氧化时各产生多少molATP？

6、什么是磷酸戊糖途径？该途径代谢特点和生理意义如何？

7、什么叫糖异生作用？其所需的前体有哪几类？

8、说明蔗糖、淀粉合成的主要途径和原料。

第七章

脂类代谢小结

1、脂类概述： 脂肪与类脂，脂肪酸（饱和，不饱和，必需）

2、脂肪的分解：

脂肪酸的β －氧化，酮体

3、脂肪的合成

思考题：

1、脂肪是如何分解和合成的？

2、脂肪酸的氧化的三个阶段是什么？

3、简述脂肪酸的β-氧化的过程、实质、要点；它在什么部位进行？直接产物是什么？主要真对何种脂肪酸？

4、脂肪酸除β-氧化途径外，还有哪些氧化途径？它们有何应用？

5、什么是脂肪酸的β-氧化？1mol硬脂酸（18碳）彻底氧化可净生成多少mol ATP？

6、合成脂肪酸的原料是什么？直接合成的最高产物是多少碳酸？体内贮存脂肪的重要途径是哪条？

第八章

蛋白质降解及氨基酸代谢

思考题：

1、胃肠道中蛋白质是如何降解的?

2、何谓氨基酸代谢库？

3、氨基酸脱氨作用有几种方式？各种方式的反应机理是什么？

4、在氨基酸生物合成中，哪些氨基酸与三羧酸循环中间产物有关？哪些氨基酸与糖酵解和戊糖磷酸途径有直接联系？

第九章 蛋白质的生物合成思考题：

1、蛋白质生物合成体系包括哪些物质？

2、说明主要RNA在蛋白质合成中的作用？

3、解释：翻译、三联密码、反密码子。

4、遗传密码有何特点？

5、蛋白质生物合成包括哪几个阶段？

6、翻译后的加工方式有哪些？

第十章 物质代谢的联系与调节

思考题：

1、哪些化合物是联系糖、脂类、蛋白质和核酸代谢的重要物质？为什么？

2、物质代谢的调节存在几个水平？以哪个水平为基础？其根本的作用点在哪里？

3、什么是共价修饰调节？