浙江公共卫生执业助理《生物化学》考点:蛋白质的分子结构_蛋白质生物化学技术

2020-02-27 医院工作总结 下载本文

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2018年浙江公共卫生执业助理《生物化学》考点:蛋白质的分子结构

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蛋白质的分子结构

一、蛋白质的一级结构(primary structure)

蛋白质一级结构是空间结构和特异生物学功能的基础。

二、蛋白质的二级结构(secondary structure)

蛋白质的二级结构是指其分子中主链原子的局部空间排列,是主链构象(不包括侧链R基团)。

两种主链原子的局部空间排列的分子模型(α-螺旋)和(β-折叠)。

1.肽单位

肽键及其两端的α-C共6个原子处于同一平面上,组成了肽单位(所在的平面称肽键平面)。

肽键C—N键长为0.132nm,比相邻的单键(0.147nm)短,而较C=N双键(0.128nm)长,有部分双键的性质,不能自由旋转。肽键平面上各原子呈顺反异构关系,肽键平面上的O、H以及2个α-碳原子为反式构型(transconfiguration)。

2.α-螺旋

α-螺旋是肽键平面通过α-碳原子的相对旋转形成的一种紧密螺旋盘绕,是有周期的一种主链构象。其特点是:

② 螺旋每转一圈上升3.6个氨基酸残基,螺距约0.54nm

②相邻的螺圈之间形成链内氢键,氢键的取向几乎与中心轴平行。

③螺旋的走向绝大部分是右手螺旋,残基侧链伸向外侧。R基团的大小、荷电状态及形状均对α-螺旋的形成及稳定有影响。

3.β-折叠

① 相邻肽键平面间折叠成110度角,呈锯齿状。

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② 两个以上具β-折叠的肽链或同一肽链内不同肽段相互平行排列,形成β-折叠片层,其稳定因素是肽链间的氢键。

③ 逆向平行的片层结构比顺向平行的稳定。

α-螺旋和β-折叠是蛋白质二级结构的主要形式。

4.β-转角

5.不规卷曲

6.超二级结构和结构域

三、蛋白质的三级结构(tertiary structure)

指一条多肽链中所有原子的整体排布,包括主链和侧链。维系三级结构的作用力主要是次级键(疏水相互作用、静电力、氢键等)。在序列中相隔较远的氨基酸疏水侧链相互靠近,结合蛋白质的辅基往往镶嵌其内,形成功能活性部位,而亲水基团则在外,这也是球状蛋白质易溶于水的原因。

四、蛋白质的四级结构(quaternary structure)

有些蛋白质的分子量很大,由2条或2条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成,称为蛋白质的四级结构。构成四级结构的每条多肽链称为亚基(subunit),亚基单独存在时一般没有生物学功能,构成四级结构的几个亚基可以相同或不同。如血红蛋白(hemoglobin,Hb)是由两个α-亚基和两个β-亚基形成的四聚体。

五、蛋白质分子中的化学键

蛋白质的一级结构是由共价键形成的,如肽键和二硫键。而维持空间构象稳定的是非共价的次级键。如氢键、盐键、疏水键、范德华引力等。

第三节

蛋白质结构与功能的关系

一、蛋白质一级结构与功能的关系

(一)一级结构是空间构象的基础

如果一级结构未破坏,保持了氨基酸的排列顺序就可能回复到原来的三级结构,功能依然存在。

(二)种属差异

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(三)分子病

镰刀状红细胞贫血病。

二、蛋白质空间结构与功能的关系

蛋白质的空间结构是其生物活性的基础,空间结构变化,其功能也随之改变。

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